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乳铁蛋白及其活性肽的营养生理作用及应用前景

时间：2010-12-10来源：中国饲料添加剂网作者：

摘要:乳铁蛋白（LF）是一种多功能的糖蛋白，乳铁蛋白活性多肽（Lfcin）

是从LF上被胃蛋白酶水解下来的25个氨基酸残基的小肽。文中阐述了乳铁蛋白及

其活性多肽的结构，介绍了乳铁蛋白及其活性多肽的主要生理作用：抗菌、抑菌、

抗病毒、抗氧化，调节机体的免疫和提高肠道对铁离子的吸收等作用。根据乳铁蛋

白制备的研究进展，讨论了乳铁蛋白及其活性多肽在乳、食品和动物生产中作为添

加剂的应用前景。

抗生素作为抗菌促生长添加剂加到饲料中由来以久，但其广泛和大量使用导致

动物性食品中药物残留等问题愈来愈令人担忧。因此寻找一种安全、环保的新型饲

料添加剂以成为当务之急。近年来，乳铁蛋白（Lactoferrin，简称LF）成为当今

乳品界和食品界最为关注的“热点”之一。大量研究表明：乳铁蛋白具有抗菌、抑

菌、抗病毒、抗氧化和调节机体免疫等作用，可用于开发新型的保健食品和绿色饲

料添加剂。

乳铁蛋白（LF）是一种天然的铁结合蛋白，乳铁蛋白活性多肽（Lfcin）是从

LF上被胃蛋白酶水解下来的25个氨基酸残基的小肽。乳铁蛋白存在于人奶及大多

数哺乳动物的奶中（马、牛、山羊、猪、兔、小鼠等），也存在于唾液、精液、泪

液、气管、鼻腔分泌物、胰液以及其它的身体分泌物中。乳来源不同，乳铁蛋白的

含量差异较大。人奶初乳中的乳铁蛋白浓度最高6～8mg/ml，常乳2～4mg/ml；牛

的初乳1～5mg/ml，常乳0.02～0.35mg/ml；狗、大鼠奶中则基本不含乳铁蛋白。

但开发乳铁蛋白遇到的最大问题是：制造成本太高，大量制造较困难，难以实现商

品化。然而随着一些生物高新技术（如：亲和色谱分离，膜技术，基因工程技术等）

得到广泛的应用，完全有可能降低它的成本，使之商品化。目前关于乳铁蛋白的许

多研究正在进行中，乳铁蛋白的活性多肽也逐渐引起人们的关注。本文就乳铁蛋白

及其活性肽的结构，营养生理功能，基因的调控与表达及开发与利用进行了展望。

1乳铁蛋白及其活性多肽的结构

乳铁蛋白(Lactoferrin，简写为LF)是Groves于1960年首先从牛乳中分离获

得，由于LF与铁结合形成红色的复合物，故始称为红蛋白。Blanc和Isliker（1961）

将他们从人乳液分离出来，正式命名为乳铁蛋白。乳铁蛋白是一种铁结合性糖蛋白，

其分子量为80ku。1分子乳铁蛋白中含有2个铁结合部位，含有15～16个甘露糖，

5～6个半乳糖，10～11个乙酰葡萄糖胺和1个唾液酸。牛和人的乳铁蛋白分别含

有689和691个氨基酸，其中谷氨酸、天冬氨酸、亮氨酸和丙氨酸的含量较高，除

含少量半胱氨酸外，几乎不含其它含硫氨基酸。牛乳LF和人乳LF两者的三维结构

非常相似，约有70％的氨基酸序列相一致。LF的二级结构呈2枚“无柄银杏叶并

列状”，铁离子的结合点位于两叶的切入部位，每个点可结合1个Fe3+和1个HCO

或CO32-。

乳铁蛋白活性多肽是乳铁蛋白在酸性条件下的降解产物,其抗菌活性明显提

高。从乳铁蛋白分子的N端进行分离,可分别得到牛和人乳铁蛋白活性多肽,分别称

为lactoferrcinB和lactoferrcinH。牛乳铁蛋白活性多肽（LfcinB）是从BLF的

N-端（17～41）被胃蛋白酶水解下来的25个氨基酸残基的小肽，其中的11个氨

基酸残基具有与完整的LfcinB相同的抗菌活性。11个氨基酸残基中的6个（4～9）

是LfcinB的活性中心。而人乳铁蛋白活性多肽含有47个氨基酸残基,序列与

lactoferrcinB具有一定的同源性。

LfcinB的二级结构是在一级结构的肽链上折叠而成。Schibi等（1999）通过

核磁共振技术对LfcinB的活性中心的结构进行研究发现，LfcinB是两性分子结

构，碱性的Arg残基和疏水的Trp残基充分分离形成了两性分子结构，Arg残基在

分子的一侧，Trp残基在分子的另一侧，Gln在分子的中间。这种结构与LfcinB