蛋白质的结构与功能—蛋白质结构与功能的关系(生物化学).pptx

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蛋白质结构与功能生物化学

蛋白质结构与功能的关系生物化学

一、一级结构与功能的关系(一)一级结构是空间结构和功能的基础天然状态,有催化活性尿素、β-巯基乙醇去除尿素、β-巯基乙醇非折叠状态,无活性HSSHSHHSHSSHHSHS2611095847265584026110958472584065核糖核酸酶一级结构与功能的关系二硫键破坏后,生物学活性丧失。

(1)将A链N端的第1个氨基酸残基切去,其活性只剩2%~10%,再将第2~4位氨基酸残基切去,其活性完全丧失。(2)将A、B两链间的二硫键还原,A、B两链即分离,胰岛素的功能完全消失。(3)将B链第28~30位氨基酸残基切去,其活性仍能维持100%。(二)一级结构改变,功能也随之改变胰岛素一级结构与功能的关系

(三)血红蛋白一级结构与功能的关系例:镰刀形红细胞贫血N-val·his·leu·thr·pro·glu·glu·····C(146)HbSβ肽链HbAβ肽链N-val·his·leu·thr·pro·val·glu·····C(146)这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病,称为“分子病”。

二、蛋白质空间结构与功能的关系(一)血红蛋白空间结构与功能的关系Hb未结合O2时,4个亚基结构紧密,称紧张态(T态)。随着O2的结合,空间结构发生变化,使结构相对松弛,称松弛态(R态)。T态对氧亲和力低,R态对氧亲合力高,是Hb结合O2的形式。肺毛细血管O2分压高,促使T态转变成R态,组织毛细血管,O2分压低,促使R态转变成T态。

例:疯牛病中的蛋白质构象改变疯牛病是由朊病毒蛋白(prionprotein,PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。正常PrP富含α-螺旋,称为PrPc。在某种未知蛋白质作用下转变成为β-折叠的PrPsc,从而致病。PrPcα-螺旋PrPscβ-折叠正常疯牛病蛋白质构象疾病包括:人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨廷顿舞蹈病、疯牛病等。(二)蛋白质构象疾病

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