细胞的分子基础蛋白质课件.pptx

主讲人：徐单单细胞的分子基础蛋白质

蛋白质的组成01蛋白质的结构02蛋白质的功能03蛋白质的结构与功能关系04

01蛋白质的组成

01蛋白质的组成蛋白质占细胞干重50%以上，决定细胞形态结构、执行重要生理功能1.蛋白质的组成氨基酸(aminoacid,aa)：由一个α羧基(COOH)，一个α氨基(NH2)和一个特异的侧链基团(-R)组成，仅20种参与蛋白形成根据侧链带电性和极性不同，分为四大类：酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性极性氨基酸、中性非极性氨基酸

酸性氨基酸：谷氨酸、天冬氨酸碱性氨基酸：精氨酸、赖氨酸、组氨酸

一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱水缩合成肽键，组成肽链图1，肽键的形成

02蛋白质的结构1958年JohnKendrew首次确定了153aa组成的肌红蛋白的三级结构蛋白质共同结构特征：多肽链的折叠——与肽链合成同时进行新生肽链经过折叠和构象调整，才具有功能分子伴侣，参与辅助蛋白质折叠和构象形成根据其折叠程度的不同，通常将蛋白质的分子结构分为四级：

肌红蛋白的三维结构一级结构：组成蛋白质的氨基酸的种类、数量和排列顺序——构象形成的基础。二级结构：在蛋白质一级结构基础上形成的，是由于肽链主链内的氨基酸残基之间有规则形成氢键的结果，包括α-螺旋和β-折叠片。

α-螺旋：3.6个aa盘旋一周，相邻螺旋之间，肽键的亚氨基（-NH）中的H与羰基（-CO）的O，形成氢键，与螺旋长轴平行。细胞内的多肽合成后，自发形成α-螺旋，这是多肽链最稳定的构象，主要存在于球状蛋白分子中。

β-折叠：多肽分子处于伸展状态，多肽链反复折叠，反向平行，相邻肽段之间形成氢键β-折叠片主要存在于纤维状蛋白分子中大多数蛋白质中此两种结构同时存在图2，肽链的二级结构

三级结构：指肽链不同区域的氨基酸侧链间相互作用而形成的肽链折叠。主要化学键：氢键、离子键、疏水作用和范德华力三级结构蛋白质即表现出生物学活性，某些蛋白质结构复杂，需要一条以上的具有三级结构的肽链组成，形成四级结构

四级结构：两条以上具有独立三级结构的多肽链，通过非共价键相互连接形成的多聚体。每条具有独立三级结构的多肽链则称为此蛋白质的亚基。拥有四级结构的蛋白质，只有所有亚基结合一起，才具有生物学活性。蛋白质的变性：蛋白质去折叠、松散蛋白质的复性：破坏非共价键，通过还原剂回复原有构象

图3，肽链的四级结构

图4，蛋白质的四级结构

03蛋白质的功能1.作为细胞的结构成分2.物质运输作用3.信号转导作用4.收缩运动作用5.免疫保护作用6.发挥催化作用——酶

04蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构与功能的关系蛋白质的功能取决于其构象——研究推测蛋白质功能的重要依据血红蛋白β链第6位的谷氨酸被缬氨酸取代，形成异常血红蛋白(构象变化)，镰刀形红细胞贫血症结构域(多肽链的独立折叠单位)包含的aa在40～350之间，每个蛋白质分子有一至多个结构域，不同结构域有不同功能；具有类似结构域的蛋白质往往有类似功能。

图5，蛋白质的超二级结构

构象改变影响蛋白质功能的发挥最常见的方式：蛋白质的磷酸化与去磷酸化可引起构象改变蛋白质的磷酸化：通过蛋白激酶将ATP末端的一个磷酸基团共价连接到蛋白质的丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸侧链的羟基基团上；其逆反应由蛋白质磷酸酶催化蛋白质去磷酸化

4.酶是一类特殊类型的蛋白质生物体细胞产生的具有催化活性的蛋白质特点：催化效率极高、高度专一性，高度不稳定性一些氨基酸残基因折叠而彼此接近，形成催化区域——酶的活性中心一些酶有变构位点可结合变构剂，影响构象，调节酶的活性

图6，酶促反应过程示意图

蛋白质磷酸化与去磷酸化是真核细胞完成信息传递的分子基础图7，磷酸化介导信号转导

小结：以上就是我们今天所讲内容，主要讲述了蛋白的分子结构、功能。结构决定功能，功能体现结构。分子结构异常会在疾病上有所体现。蛋白质分子结构各有特点，文明也是多样性的，和而不同，求同存异。

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