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探寻MULE与HAUSP对TIP60稳定性的调控密码：分子机制与生物功能解析

一、引言

1.1研究背景

蛋白质的泛素化修饰是细胞内一种至关重要的翻译后修饰方式，在一系列酶促调控的生物化学级联反应中，泛素这种由76个氨基酸残基组成的高度保守蛋白质，会共价结合到底物特定的赖氨酸残基上，从而对蛋白质的功能展开全方位的调控。这一修饰过程具有高度选择性，不同蛋白质泛素化的位置和数量差异，会深刻影响其功能表现；同时，它又是可逆的，去泛素化反应能精准调控蛋白质的泛素化状态；并且，蛋白质泛素化还处于动态调控之中，细胞信号通路和环境刺激等多种因素都能对其施加影响。

在细胞的正常生理活动中，蛋白质泛素化参