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Enzyme Engineering酶工程 第二章 酶学与酶工程 第一节 酶的分类、组成、结构特点和作用机制 第二节 酶作为催化剂的显著特点 第三节 酶抑制作用的概念和分类 第四节 可逆抑制作用 第五节 不可逆抑制作用 第六节 酶抑制剂的应用 第一节 酶的分类、组成、结构特点和作用机制 一．酶的分类： 二．酶的组成和结构特点 三．酶的作用机制 一．酶的分类： 1．氧化还原酶 2．转移酶 3．水解酶 4．裂合酶 5．异构酶 6．连接酶（合成酶） 7．核酸酶（催化核酸） 1．氧化还原酶 (Oxidoreductase) 包括脱氢酶(Dehydrogenase) 、氧化酶(Oxidase) 、过氧化物酶、氧合酶、细胞色素氧化酶等 2．转移酶(Transferase) 包括酮醛基转移酶、酰基转移酶、糖苷基转移酶、含氮基转移酶等 3．水解酶(Hydrolase) 脂肪酶、糖苷酶、肽酶等，水解酶一般不需辅酶 4．裂合酶(Lyase) 这类酶可脱去底物上某一基团留下双键，或可相反地在双键处加入某一基团。 5．异构酶(Isomerase) 此类酶为生物代谢需要对某些物质进行分子异构化，分别进行外消旋、差向异构、顺反异构等 6．连接酶（合成酶）(Ligase or Synthetase) 这类酶关系很多生命物质的合成，其特点是需要三磷酸腺苷等高能磷酸酯作为结合能源，有的还需金属离子辅助因子。分别形成C-O键（与蛋白质合成有关）、C-S键（与脂肪酸合成有关）、C-C键和磷酸酯键。 7.核酸酶（催化核酸） Ribozyme 核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。 酶用于生物催化的概况 二．酶的组成和结构特点 1． 单体酶 2． 寡聚酶 3． 多酶复合体 3． 多酶复合体的组成部分 辅因子：酶蛋白中非蛋白质部分，它可以是无机离子也可以是有机化合物。 辅酶：有机辅因子与酶蛋白结合松散即为辅酶。 辅基：有机辅因子与酶蛋白结合紧密即为辅基。 三．酶的作用机制 1． 酶的作用过程 2． 酶与底物的结合模型 3 ．酶的催化作用 1． 酶的作用过程 酶的活性部位： 是它结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是整个酶分子相当小的部分，它是由在线性多肽中可能相隔很远的氨基酸残基形成的三维实体。 2． 酶与底物的结合模型 a． 锁和钥匙模型 b ．诱导锲合模型 a． 锁和钥匙模型 b ．诱导锲合模型 3 ．酶的催化作用 （1） 研究方法 （2）影响酶的催化作用 （1） 研究方法 a.从非酶系统模式获得催化作用规律 b.从酶的结构与功能研究中得到催化作用机理的证据。 （2）影响酶的催化作用 a. 广义的酸碱催化 b. 共价催化 c. 邻近效应及定向效应 d. 变形或张力 e. 酶的活性中心为疏水区域 a. 广义的酸碱催化 能供给质子的物质即为酸，能接受质子的物质即为碱 例 HA=A-+H+ HA为酸，A-为碱 例 HA（酸）+A=AXH（酸催化） AXH+B-（碱）=Y+BH+A-（碱催化） b. 共价催化 底物与酶以共价方式形成中间物。这种中间物可以很快转变为活化能大为降低的转变态，从而提高催化反应速度 b. 共价催化 亲电试剂：一种试剂具有强烈亲和电子的原子中心。 亲核试剂：就是一种试剂具有强烈供给电子的原子中心。 c. 邻近效应及定向效应 所谓邻近效应就是底物的反应基团与酶的催化基团越靠近，其反应速度越快。 d. 变形或张力 e. 酶的活性中心为疏水区域 酶的活性中心为酶分子的凹穴 此处常为非极性或疏水性的氨基酸残基 第一节结束 酶的分类： 酶的组成和结构特点 酶的作用机制 第一节结束 点击返回 第二节 酶作为催化剂的显著特点 一． 催化能力 二． 专一性 三. 调节性 一．催化能力 催化转换数：每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数。 一般为103min-1，碳酸酐酶最高为3.6* 107min-1 有酶加入比无酶参加反应速度一般要高107-1013 二．专一性 1．绝对专一： 只催化一种底物进行快速反应，甚至是立体专一性 2 相对专一性：基团专一和键专一 三. 调节性 1. 酶浓度的调节 2 激素调节 3. 共价修饰调节 4. 限制性蛋白水解作用与酶活力调控 5. 抑制剂的调节 6. 反馈调节 7. 金属离子和其他小分子化合物的调节 第二节结束 催化能力 专一性 调节性 第二节结束 点击返回 第三节 酶抑制作用的概念和分类 一 概念 二 抑制程度的表示 三 抑制作用的分类 四 抑制作用的定义 一 概念：能降低酶催化反应速度的因素 1. 失活作用 2. 抑制作用 3. 去激活作用 4. 阻遏作用 1. 失活作用 失活作