(精选)食品生物化学第5章 酶课件.ppt

第五章 酶;主要内容;1. 酶的概念及其催化作用的特点;1.2 酶催化作用的特点 1.2.1 酶与非生物催化剂的共性 都能加快反应速度但不改变反应的平衡点； 用量少，反应前后不发生质与量的变化； 通过降低活化能加快化学反应速度。;专一性;绝对专一性：只能作用于某一底物; 相对专一性：作用于一类化合物或一种化学 键。如脂肪酶、磷酸酯酶和蛋白水解酶等。 （1）键专一性：只对其底物分子中所作用的键 要求严格，而对键两端的基团没有选择性。;（2） 基团（族）专一性：酶对底物分子的要 求较高, 不仅要求底物具有一定的化学键， 而且对键一端的基团有特殊要求。; 立体异构专一性 当底物具有立体异构体时，酶只能催化一种异构体发生某种化学反应，而对另一种异构体无作用。;2. 几何异构专一性(顺反异构专一性);研究酶的专一性的意义;3. 反应条件温和 常温、常压、近中性pH值 4. 酶的催化活性受调节和控制 在分子水平上对酶活性进行调节：共价修饰调节，变构调节，同工酶调节，多功能酶调节 在酶分子合成水平上对酶量进行调节 ;2. 酶的分类与命名 2.1 酶的国际系统分类法及编号;乳酸脱氢酶 E.C. 1. 1. 1. 27;氧化还原酶类（ oxido- reductases）：催化氧化还原反应的酶。;（2）氧化酶类;2. 转移酶类(transferases)：催化分子间基团转移的酶。;4. 裂解酶类（或裂合酶类, lyases）：催化非水解性地除去分子中的基团及其逆反应的酶。;5. 异构酶（isomerases）：催化分子异构反应的酶。;2.2 酶的命名 两种命名方法：国际系统命名法、习惯命名法。;（2）习惯命名法:;3. 酶分子的组成与结构;结合酶 = 酶蛋白 + 辅因子;3.2 单体酶、寡聚酶和多酶体系 ;3.3 酶的活性部位;酶活性部位的特点;3.3.2 必需基团;;3.3.3 酶原的激活;;◆ 酶原与酶原激活的生理意义： 1. 保护组织器官本身免受酶的水解破坏； 2. 保证酶在特定时空发挥催化作用； 3. 酶原可视作酶的储存形式。 如：凝血和纤维蛋白溶解酶类以酶原的形式在血液循环中运行，一旦需要便不失时机地转化为有活性的酶，发挥其对机体的保护???用。;3.3.4 同工酶(isoenzyme);乳酸脱氢酶（LDH）同工酶:; 同工酶不仅存在于同一个体的不同组织中，甚至同一组织、同一细胞的不同亚细胞结构中。 ? 同工酶研究的意义： 1. 是研究代谢调节、分子遗传、生物进化、个体发育、细胞分化和癌变的有力工具； 2. 是研究蛋白质结构与功能的好材料，在酶学、生物学、医学和农业中占有重要地位。 举例: 心、肝病变引起血清LDH同工酶酶谱变化 心脏疾病 LDH1↑, LDH2↑; LDH3↓, LDH5↓ 急性肝炎 LDH5↑明显 原发性肝癌 LDH3↑, LDH4↑, LDH5↑, LDH5LDH4;4. 酶催化作用的机制;4.2 诱导嵌合学说－－关于酶作用专一性的假说;;4.2.2 诱导嵌合学说（Koshland，1958）： 酶活性中心的结构有一定的柔性, 当底物与酶分子结合时, 诱导酶蛋白的构象发生有利于与底物结合的变化, 使反应所需的催化基团和结合基团正确地排列和定向, 转入有效的作用位置, 这样才能使酶与底物完全吻合, 结合成中间产物。;S;4.3 使酶具有高催化效率的因素;酶; 4.3.2 “张力”与“形变” 底物与酶的结合，不仅诱导酶分子发生构象变化， 同样底物分子也会发生扭曲变形，使底物分子的敏感键产生“张力”，甚至“形变”，某些键的键能减弱，从而促进酶-底物中间产物进入过渡态（降低了反应活化能）。; 4.3.3 酸碱催化 酶活性部位上的某些基团可以做为良好的质子供体或受体对底物进行酸碱催化 。;酶活性中心广义酸碱基团; 4.3.4 共价催化 酶可以和底物生成不稳定的共价中间物，这种共价中间物进一步生成产物要比非催化反应容易得多。;4.3.5 活性部位微环境的影响;5. 酶促反应动力学;v;1、底物浓度对酶促反应速度的影响; 当底物浓度很低时，有多余的酶没与底物结合，随着底物浓度的增加，有更多的中间络合物生成，因而反应速度也不断增高。;2. 米