家蚕丝蛋白重复片段替换人体α-突触核蛋白核心片段的研究.pdfVIP

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2017-08-17 发布于安徽
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家蚕丝蛋白重复片段替换人体α-突触核蛋白核心片段的研究.pdf

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昆虫学报，，（）： !#$ %#’(’)’*+$ ,++$ !#$% ’(() *+ , +)* - +)+ .//0 (*)*1,’2, !#$ %’()*+, - ! ./0$ % ! 0 1() 23 4 5 ’ 5 ! 汪剑霞，胡红雨，段家龙（安徽农业大学生命科学学院，合肥；中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所，上海） 5@ ’3((3, ’ @ ’(((35 56 7 家蚕丝丝心蛋白（）结晶域与人类帕金森综合症的致病蛋白突触核蛋白（，）的积 -’(./0 (’1+ G89L F8%A8; 1 1GM;C#98; 1/M; ! ! ! 聚原理类似，都是由一段非常疏水的氨基酸组成的保守序列和一些无序卷曲，并在一定条件下发生整体的结构转换而发生纤维化所致。研究发现在这’ 种蛋白中存在的疏水片段是它们形成折叠的关键。为了研究 1/M; 蛋白的积聚核心在被别的积 ! 聚核心所替换后是否还可以正常纤维化，我们用NOJ 技术将家蚕丝丝心蛋白的核心片段替换 1/M; （1/M; ）的核心，组成 ! 5 - 4* ! 4* 一个重组蛋白，纯化后温育天，用荧光和原子力显微镜检测该重组蛋白的结构，结果表明未能发 1/M; /PQ , RER 1/M; /PQ ! 4* ! 4* 生纤维化。这说明具备能形成片层的片段和无序卷曲这个因素，并不能绝对使蛋白发生整体的结构转换。这对人工蚕丝 ’ 的研究具有参考价值。 89: 7 家蚕；丝心蛋白；突触核蛋白；积聚；纤维化 1 ! ;=? 7 @ABCD 7 @EF? 7 （） S2,) B (*)*1,’2, ’(() (,1(+)*1() #$%’#(#)* +, ’+-# -#./+) +, 01() !23)