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生物化学 一、绪论 1.3.1 生命物质主要元素组成的规律： C、H、O、N、 P、 S 1.3.2 生物大分子组成的共同规律： 由相同类型的单体组成，主链骨架呈周期性变化 主链骨架有方向性：N端-C端、5’-3’； 1.3.3 物质代谢和能量代谢规律： 化学反应类型； 三羧酸循环； 生物大分子合成规律：结构单元活化、方向性 ATP是所有生物体内能量的共同载体 1.3.4 生物界遗传信息传递的统一性 蛋白质 2.1蛋白质的分类 2.1.1根据蛋白质形状分类： 球状蛋白质； 纤维状蛋白质； 膜蛋白质 2.1.2根据蛋白质分组成分类： 简单蛋白质； 结合蛋白； 2.1.3 根据功能分类： 催化、结构、贮藏、防御； 食物中蛋白质含量测定一般使用微量凯氏定氮法，测定食物中的含氮量，再乘以6.25，就可得到食物蛋白质的含量。 2.2.2 氨基酸的分类： 根据侧链R基的极性分类： 非极性氨基酸 极性不带电荷氨基酸 极性带负电荷 极性带正电荷 根据侧链R基的结构分类： ①芳香族氨基酸：酪氨酸（Tyr）、苯丙氨酸（Phe） ②杂环氨基酸：组氨酸（His） 、 色氨酸（Trp） ③杂环亚氨基酸：脯氨酸（Pro） ④脂肪族氨基酸：丝氨酸（Ser）、苏氨酸（Thr）等15种其余氨基酸 根据氨基酸某些结构共性分类： 含硫氨基酸：Met、Cys （含有硫） 芳香族氨基酸：Phe、Tyr、Trp（含有苯环） 支链氨基酸：Val、Leu、Ile 由氨基酸的营养需求分类 必需氨基酸：Lys (赖) Arg(精) His(组) Val(缬) Leu(亮) Ile(异亮) Met (蛋)（甲硫） Phe(苯丙) Thr(苏) Trp(色) 非必需氨基酸：Gly(甘) Ala(丙) Ser(丝) Tyr(酪) Cys(半胱) Pro(脯) Asn(天冬酰胺) Asp(天冬) Glu(谷) Gln(谷氨酰胺) 2.2.3氨基酸的理化性质： （1）两性性质和等电点 等电点：使氨基酸净电荷为零时溶液的pH值，称为等电点 (用 pI 表示) 等电点的应用一：电泳分离 应用------氨基酸的分离与分析 氨基电泳：带电颗粒在电场中移动的现象称为电泳 酸不同（pI不同，大小不同），在电场中泳动速度不同，因此可以通过电泳将氨基酸彼此分开 当pH=pI时，氨基酸呈兼性离子，在电场中不移动 当pHpI时，氨基酸带负电荷，在电场中向正极移动 当pHpI时，氨基酸带正电荷，在电场中向负极移 pI值计算看书本P.26 芳香族氨基酸的紫外吸收性质：测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法 氨基酸的特殊化学反应 ①氨基酸与茚三酮反应： 在酸性溶液，氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处（脯氨酸和羟脯氨酸与之反应为黄色）常用于aa的定性和定量分析 ② Sanger反应： 在弱碱溶液中，氨基酸的α-氨基与2,4-二硝基氟苯(DNFB) 反应，生成黄色的二硝基苯氨基酸（DNP-AA） ③Edman反应： 此反应即是目前“蛋白质顺序测定”的设计原理 2.3.1 肽的结构 肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的共价键称为肽键，又称酰胺键。（…CO-NH…） 肽平面：由肽键中的四个原子和与之相邻的两个碳原子共同构成的刚性平面。（Cα1CO-NHCα2） 多肽链的方向性：从N末端指向C末端 氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全 2.3.2 生物活性肽的功能： 生物活性肽：是能够调节生物机体的生命活动或具有某些生理活性的寡肽和多肽的总称。 谷胱甘肽：GSH的功能：保护含SH的蛋白质和酶免遭氧化，维持其生物活性；具有解毒功能 2.2.4 活性肽的应用： 2.4 蛋白质的结构 分子结构 定义 连接键 一级结构 氨基酸的排列顺序 肽键 二级结构 局部主链骨架原子的空间排列 肽键平面为基础，氢键连接 三级结构 一条多肽链内所有原子的空间排列 次级键 四级结构 两条及以上的多肽链的空间排列 次级键 :组蛋白、阻遏蛋白 β-D-核糖 β-D-脱氧核糖 3.1.4 核苷酸 核苷酸的其他形式： 多磷酸核苷（NDP、NTP) 环化核苷酸（cAMP、cGMP等） 辅酶或辅基（NAD、NADP、FAD、CoA等，均含有AMP） 活性代谢物（UDPG、CD