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第四章 免疫球蛋白 第四章 免疫球蛋白 抗体是免疫球蛋白，但免疫球蛋白不一定是抗体，如恶性骨髓瘤产生的免疫球蛋白就不是抗体。后来发现，抗体并不都在gamma;区；并且位于gamma;区的球蛋白，也不一定都具有抗体活性。　　 1964年，世界卫生组织举行专门会议，将具有抗体活性以及与抗体相关的球蛋白统称为免疫球蛋白（Ig），如骨髓瘤蛋白，巨球蛋白血症、冷球蛋白血症等患者血清中存在的异常免疫球蛋白以及正常人天然存在的免疫球蛋白亚单位等。因而免疫球蛋白是结构化学的概念，而抗体是生物学功能的概念。可以说，所有抗体都是免疫球蛋白，但并非所有免疫球蛋白都是抗体。 * 以非共价形式结合到二聚体（sIgA）上；一起被分泌到黏膜表面 * 第 四 章 第一节 抗体的结构（重点） 第二节 抗体的多样性和异质性（了解） 第三节 抗体的功能（重点） 第四节 各类抗体的生物学特性（重点） 第五节 人工制备抗体（重点） 抗体的发现 白喉杆菌 Corynebacterium diphtheriae 白喉毒素 白喉毒素 抗毒素 中和毒素 血清物质 动物 Emil von Behring （1854 – 1917） 北里柴三郎（1852～1931） Nobel Prize in 1901 for “demonstrating that circulating antitoxins against diphtheria and tetanus toxins conferred immunity ” Emil von Behring （1854 – 1917） Ig 的发现和抗毒素的发明： 1890年，Behring 在德国Koch实验室，发现了白喉抗毒素（第一种抗体），挽救了无数白喉患儿 多链糖蛋白，γ球蛋白 抗体的理化性质 不耐热（60～70℃） 对蛋白酶敏感 对物理化学因素敏感 B B B B B B B BCR 特异性抗体 被抗原刺激产生 与抗原特异性结合 抗体（Antibody，Ab）： ①、B细胞接受抗原刺激后增殖分化为浆细胞所产生的一种糖蛋白； ②、能特异性地结合相应抗原，具有免疫功能； ③、主要存在于血液或组织液等体液中 Ursinus College, University of Pennsylvania School of Medicine Alma mater immunology; neuroscience Fields American Nationality July 1, 1929, Ozone Park, Queens, New York Born Gerald Maurice Edelman Professor Gerald M. Edelman 多发性骨髓瘤（multiple myeloma） 由于关于免疫系统的研究，而获得了1972年的诺贝尔生理学或医学奖。 免疫球蛋白（immunoglobulin, Ig） 是指具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。 抗体都是免疫球蛋白，而免疫球蛋白不一定是抗体。 总之：Ig——是化学结构上的概念。 Ab——是生物学功能上的概念。 x x Ig两种存在形式： 分泌型Ig（sIg）: 存在于血清、体液及分泌液中，具有抗体的各种功能。 膜型Ig（mIg）：位于B淋巴细胞表面，即膜免疫球蛋白（mIg），是B淋巴细胞的抗原识别受体。 分泌型Ig 膜型Ig ? 抗体（antibody, Ab）：一种免疫球蛋白（Ig），B细胞受抗原刺激增殖分化为浆细胞产生的糖蛋白，与相应抗原特异性结合，存在体液中。以分泌型（sIg）和膜型（mIg）两种形式存在 ? 血清蛋白分为白蛋白、α1、 α2、 β和γ球蛋白等组分，抗体活性主要 存在于γ球蛋白区。 ? 免疫球蛋白（Immunoglobulin，Ig）：具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白； ? 抗体是免疫球蛋白，免疫球蛋白不一定是抗体 “抗体的特点”小结 一、抗体的基本结构 第一节 抗体的结构 Gerald M. Edelman （1929- 2014年5月） 1959年发现：近似“Y”字形（以IgG为例） 轻链（light chain L链） 214个氨基酸残基组成 分子量约25?kD 一、Ig基本结构：由两条重链和两条轻链构成 重链（heavy chain H链） 450-550个氨基酸残基组成 分子量约50～75?kD （根据H链的C区结构特异性不同） IgG —γ(gamma) IgA — α(alpha) IgM — μ(mu) IgD — δ(delta)