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生物分子导论 偏振光：只在某一平面上振动的光叫做平面偏振光，简称偏振光。 旋光性：物质能使偏振光的振动平面发生旋转的性质。 旋光性物质：具有旋光性的物质叫做旋光性物质。 旋光度：当偏振光通过某一旋光性物质时，其振动平面会向着某一方向旋转一定的角度，这一角度叫做旋光度，通常用“α”表示。 左旋体/右旋体：在盛液管中放入旋光性物质后，偏振光将发生偏转。使偏振光振动平面按逆时针方向旋转的物质称左旋体，用“－” 表示；使偏振光振动平面按顺时针方向旋转的物质称右旋体，用“＋” 表示。 比旋光度：在一定条件下,某物质的旋光性为一常数,称为比旋光度。 手性碳原子：与四个不同的原子或基团相连的碳原子称为手性碳原子，也称为不对称碳原子，用C*表示。 手性分子：化合物分子中的一个碳原子与四个不同的原子相连时，这个化合物在空间有两种不同排列，相互不能重叠,像人的两只手。 手性分子：左、右手对映而不能重合，这种实物和镜像不能重合的现象称为—“手性”。 具有手性的分子叫手性分子。 对映体：互为实物和镜像关系的异构体叫做对映异构体，简称对映体。 立体异构体：具有相同的结构式，但原子在空间的排列方向不同而引起的异构体。 顺反异构体：由于分子中存在双键或环，使原子或基团不能 绕键轴自由旋转所产生的立体异构体。 旋光异构体（也叫光学异构体）：由于手性碳原子的存在，绕手性碳原子的取代基团以特定的顺序排列形成的立体异构体。 构型：指立体异构体分子中, 各原子或基团在空间的相对分布或排列称为分子的构型。构型的改变必须有共价键的断裂。 顺式异构体：两个相同原子或基团在双键同一侧的为顺式异构体，也用 cis- 来表示。 反式异构体：两个相同原子或基团分别在双键两侧的为反式异构体，也用 trans- 来表示。 D,L标记法：人为规定：以甘油醛为标准，分子中的不对称碳原子（即第二个碳原子）上的羟基有两种安排，羟基在右面的指定其构型为Ｄ型。若分子中离羰基碳最远的那个手性碳原子的构型与D-甘油醛相同，则为D型。 蛋白质的构件-氨基酸 酸水解：H2SO4或HCI能使蛋白质完全水解；不引起消旋作用，但色氨酸完全被破坏，天冬酰胺、谷胺酰胺脱酰胺基； 碱水解：NaOH能使蛋白质完全水解；色氨酸稳定，但大多数氨基酸遭破坏并引起消旋现象； 酶水解：部分水解；不产生消旋，不破坏氨基酸；主要用于蛋白质一级结构分析，如：胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、胃蛋白酶等。 等电点：当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。 茚三酮反应：茚三酮在弱酸中与α-氨基酸共热，引起氨基酸的氧化脱氨、脱羧反应，最后，茚三酮与反应产物——氨和还原茚三酮反应，生成紫色物质。 蛋白质的化学修饰：在温和条件下，以可控制的方式使蛋白质与某种试剂发生特异反应，引起蛋白质中个别氨基酸侧链或功能团发生共价化学改变。 外消旋物：D-型和L-型的等摩尔混合物。 层析法的基本原理 层析法是利用混合物中各组分物理化学性质的差异（如吸附力、分子形状及大小、分子亲和力、分配系数等），使各组分在两相（一相为固定的，称为固定相；另一相流过固定相，称为流动相）中的分布程度不同，从而使各组分以不同的速度移动而达到分离的目的。 分配层析法原理：主要根据被分析的样品（如aa混合物）在两种互不相溶的溶剂中分配系数的不同而达到分离的目的 柱层析：将固定相装于柱内，使样品沿一个方向移动而达到分离。 纸层析：用滤纸做液体的载体，点样后，用流动相展开，以达到分离鉴定的目的。 薄层层析：将适当粒度的吸附剂铺成薄层，以纸层析类似的方法进行物质的分离和鉴定。 离子交换层析：是以离子交换剂为固定相，以特定的含离子的溶液为流动相，利用离子交换剂对需要分离的各种离子结合力的差异，而将混合物中不同离子进行分离的层析技术。 蛋白质的通性、纯化和表征 等电点：对某一种蛋白质来说，在某一pH，它所带的正电荷和负电荷恰好相等，也即净电荷为零，这一pH称为蛋白质的等电点。 盐溶：是指在适当浓度的中性盐溶液中，蛋白质溶解度会提高的现象，称盐溶。 盐析：向蛋白质溶液中加入大量中性盐（高盐浓度）时，会破坏蛋白质分子表面的水化层（即破坏了蛋白质在水溶液的稳定性因素）导致蛋白质的溶解度降低发生沉淀析出，称盐析。 电泳：在电场的作用下，带电荷的蛋白质或核酸分子将向与其电荷符号相反的电极方向移动的现象称为电泳。 沉降系数（sedimentation coefficient) ：单位离心场沉降分子的沉降速度。s= v /ω2x SDS--聚丙烯酰胺凝胶电泳基本原理 ： 以聚丙烯酰胺凝胶为支持物，根据被分离物质在电场的作用下产生不同的移动速度而分离的方法。 聚丙烯酰胺凝胶