生化复习题提纲1要素.docVIP

基础生化复习思考题 第一章: 蛋白质化学 1．举例说明蛋白质在生命活动中的重要作用。如何计算生物材料中的蛋白质含量，根据是什么。 2．由DNA直接编码的二十种氨基酸作为蛋白质的基本构成单位，它们在化学结构上有那些特点。 3．氨基酸的基本化学反应。氨基酸和蛋白质的两性解离及等电点。如何计算氨基酸的等电点。 茚三酮反应（ninhydrin reaction） ： α-氨基酸及具有游离α-氨基的肽都产生紫色化合物，而脯氨酸和羟脯氨酸产生黄色的产物。 4．蛋白质化学结构和空间结构的概念 ，层次。阐明α-螺旋，β-折叠，β-转角的要点，维持三级结构的作用力（主要是次级键或非共价键（氢键、离子键（盐键）、疏水键和范德华引力），共价键（肽键和二硫键）。 简述胰岛素的一级结构，肌红蛋白三级结构，血红蛋白四级结构。亚基，寡聚蛋白的概念。蛋白质的C-末端和N-末端。 α-螺旋要点： 在α－螺旋体中，3.6个氨基酸残基旋转一周，每个氨基酸残基上升间距0.15nm，螺距0.54nm（0.15×3.6=0.54）。 链中R基团分布在螺旋外侧。 其稳定性靠链内氢键联系。. 5．蛋白质的胶体性质及其实用意义，蛋白质的变性和沉淀，变性和沉淀主要区别是什么? 有何实用价值? 蛋白质沉淀：蛋白质分子由于脱水、失去电荷、变性或生成难溶盐，而从溶液中沉淀析出。 蛋白变性：在理化因素的影响下，天然蛋白质分子内部原有的高级结构发生变化时，其理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致一级结构的变化。 6．那些因素可以使蛋白质沉淀，其原理是什么?那些因素可以使蛋白质变性,变性的蛋白质性质有那些显著变化? 蛋白质变性后，某些特性会发生改变： （1）生物活性丧失（构象改变）；（2）溶解度降低、粘度增大、扩散系数变小等；（3）疏水基团外露，导致光学性质变化；（4）对蛋白酶降解的敏感性增大。 7．名词解释：肽键； 肽平面； 次级键； 必需氨基酸； 氨基酸残基； 盐溶和盐析； 透析电泳， 蛋白质变性和复性。 第二章：酶学 1．酶的概念，酶的组成。酶的系统和习惯命名与分类。酶在生物体内的重要作用。酶作为生物催化剂与一般无机催化剂有那些共性与特性，酶的专一性。 2.．酶的活性中心，中间产物学说，诱导契合学说主要观点。 3．影响酶促反应速度的主要因素与机理。米氏方程的数学表达式，Km值的定义，测定Km的意义。 4．酶的最适温度，最适PH，酶的激活剂，酶的抑制剂及抑制类型，抑制机理。 5．同工酶概念，生物学意义。变构酶的特点，调节机理，动力学特征。共价调节酶，诱导酶的概念。 别构酶的特点： 1.一般由两个或以上的亚基组成（寡聚酶），除有活性部位外，还有与调节物结合的调节部位（变构部位）。 2．具有别构效应：当底物或效应物和酶分子上的相应部位结合后，会引起E分子构象的改变，从而影响E的催化活性。 3．不符合米氏曲线，多数为S型。 4．别构酶分子中一个活性部位能影响同一分子的另一个活性部位。 6．酶促反应的初速度，酶的活力，酶的活力单位，酶的比活力（单位质量样品中的酶活力。），酶的转换数。 7．什么是单体酶，寡聚酶，多酶体系。 8．维生素的概念，几种主要水溶性维生素与辅酶和辅基的关系，功能基团是什么？ 各自参与体内的那类代谢反应。 TPP，FMN，FAD，CoA，ACP，NAD，NADP，DHF THF（FH4）的中文名称。 第三章 核酸化学 1．核酸种类与分布，DNA和RNA在化学组成上的异同点。核苷，核苷酸的概念。NMP，NDP，NTP，dNMP，dNDP，dNTP，cAMP，cGMP的中文名称。 2．Chargaff定则的主要内容，它在确立DNA双螺旋模型中的作用。 3．双螺旋模型的要点。维持双螺旋结构稳定的力，双螺旋模型的主要贡献。 （1）DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链构成双螺旋结构。两条链围绕同一个“中心轴”形成右手螺旋，螺旋表面有一条大沟和一条小沟。 （2）嘌呤碱和嘧啶碱层叠于螺旋内侧，碱基平面与纵轴垂直，碱基之间的堆集距离为0.34nm。磷酸与脱氧核糖在外侧，彼此之间通过磷酸二酯键连接，形成DNA的骨架。糖环平面与中轴平行。 （3）双螺旋的直径为2nm,顺轴方向每隔0.34nm有一个核苷酸，两个核苷酸之间的夹角为36°，因此，沿中心轴每转一周有10个核苷酸。 （4）一条多核苷酸链上的嘌呤碱基与另一条链上的嘧啶碱基以氢键相连，匹配成对，配对的原则是A=T之间形成二个氢键，G三C之间形成三个氢键。因此DNA的两条链互补。 4．tRNA的共同特征，二级结构，三级结构。 5．真核细胞和原核细胞mRNA结构的区别。帽子结构，polyA