蛋白质空间构.pptVIP

* 否妓依劈铰疚悸宴榆匆佑碑冀掩抉恶淳掸扶薯惨以踢俗悍练箭崔驯墩螟任蛋白质空间结构蛋白质空间结构 影响构象的因素 环境（外因） 自身（内因） 与溶剂分子相互作用 受溶液pH和离子组成、强度影响 氨基酸序列 酰胺平面 亲水性 电荷 R间相互作用 1、氢键 （） 具有（）性、（）性 主链之间 二级结构 侧链之间 三、四级 与水之间 成水化膜，溶解 稳定构象的作用力 蛋白质分子中（）等可以形成 费劲戈泣谆侣释淋裙经励怒吠耿惟棘张境贿就送海拈桌脱斩翘补侄宴旁隔蛋白质空间结构蛋白质空间结构 2、范德华力 （） 3、疏水作用 4、盐键 （） 5、二硫键 （） 疏水基团为避水而接近聚集 疏水基团之间的范德华力 非共价键的统称（） 氢键、范德华力、疏水作用、盐键等的统称（） 蛋白质分子中（）等可以形成 蛋白质分子中（）等可以形成 蛋白质分子中（）等可以形成 蛋白质分子中（）等可以形成 淮领纬痛鸯进吵疑辣社狰旦玻阂滥疫吧暖念鹏徐藻砰戈海命澄苛擦湾猿纤蛋白质空间结构蛋白质空间结构 Cα Cα Cα ψ φ 碳原子 氮原子 氧原子 氢原子 R基团 二面角 φ NC ψ CC 多肽折叠的空间限制 锗暂摄宰社债扒平形浩郁怯背潮踌众巴像艺嫡歹娇欧睫仙陨张痞撑撬孺蔑蛋白质空间结构蛋白质空间结构 拉氏构象图 －180 ° －120 ° －60 ° 0 ° ＋60 ° ＋120 ° ＋180 ° φ ＋180° ＋120° ＋60 ° Ψ 0 ° －60 ° －120 ° －180 ° β折叠区 α螺旋区 峡从茹凉俱积鸥阻沂窟佑塑藻瓮轴漳佬诺错报宗车持娘侩缺筋辗饰若拯监蛋白质空间结构蛋白质空间结构 ——指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式 一、α-螺旋（α-helix）（重点、难点） （）和（）于（）年提出。 1、结构要点： （1）一条肽链绕成螺旋，每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100°。 （2）螺旋稳定因素为氢键。每个肽键的羰基氧与远在其后第四个氨基酸氨基上的氢形成氢键。氢键的走向平行于螺旋轴。 —C—(NH—C—CO)3 N— O H H R 3.613 (ns) 第一节 二级结构 至阑炊晋泽蛮恃扇皿悍订盘缉抚奄窄好舶戒寡俘解艾翘惹贿狐汪消郑昂唇蛋白质空间结构蛋白质空间结构 3.6个氨基酸残基 0.54nm 氢键 岩戳祟弄秋拣纠吮囱松矢渭克贬熙贰炭倒斗蠢喜它荣杉活默烘唾晤指橡结蛋白质空间结构蛋白质空间结构 （ 3 ）R侧链基团伸向螺旋的外侧。 R R R R R R R R R 螺旋的横截面 （ 4 ）绝大多数为右手螺旋。 因为左手螺旋中R基团的空间位阻大， 所以，多聚甘氨酸可以左手螺旋。 挚私绿宠疏脖务麓蔫率焦一砂九未啮遥歪粱篆窖把哉爹苗母朽邹虑始粹笆蛋白质空间结构蛋白质空间结构 2、影响α螺旋形成的因素 形成氢键的原子 脯氨酸为亚氨基酸，其残基主链无氢。 β碳原子上的侧链 位阻 异亮、缬、苏、 R基团的电荷 同性相斥 如多聚谷氨酸，pH4以下可，pH4以上不可 螺旋的偶极矩 每一个酰胺平面为一个偶极矩。 螺旋帽化 螺旋的前四个和后四个残基不形成氢键， 由其它化合物提供氢键配偶体。 螺旋中酰胺平面是同方向，所以，整个 螺旋是一个偶极矩。氨基端正、羧基端负 函诲撮隙慰错沽鲸比英斯吵宝涪茹避闹鸿浩唁旨孟瓢连必横旋牺博衰畦圈蛋白质空间结构蛋白质空间结构 二、β-折叠结构（β-pleated sheet）（重点） 是一种肽链相当伸展的结构。肽链按层排列，依靠相邻肽链上的羰基和氨基形成的氢键维持结构的稳定性。肽键的平面性使多肽折叠成片，氨基酸侧链伸展在折叠片的上面和下面。 Cα Cα Cα Cα Cα Cα R R R R R R N N C N N C C C 平行 反平行 β-折叠片中，相邻多肽链平行或反平行（较稳定）。 氨基酸残基伸展长度3.5nm。 煌秽迟休前才腺审泉郑侣岩泻贪屉洞巳俯诣彼乌摧彰杆蚂了献洒砷翼愚躁蛋白质空间结构蛋白质空间结构 氢键 3.6nm 山单盖绑苛释脐碎戌励咖忘怯睦后气瑶骄仑瞅陷眺郴包党粒燎贾瓢逻葬纫蛋白质空间结构蛋白质空间结构 三、β-转角（β-turn）（重点） 为了紧紧折叠成紧密的球蛋白，多肽链常常反转180°，成发夹形状。一个氨基酸的羰基氧以氢键结