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第三章 酶 概念----酶 ：是一类由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。 第一节 酶的分子结构和功能 单体酶；单一亚基构成的酶 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。 多酶体系(multienzyme system)；由几种不同功能的酶彼此聚合形成多酶体系或称多酶复合物。 多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶(tandem enzyme)：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。一、酶的分子组成中常含有辅助因子 一、酶的分子组成中常含有辅助因子 1. 单纯酶 (simple enzyme)：仅含有蛋白质的酶称为单纯酶 结合酶 (conjugated enzyme)：由蛋白质部分和非蛋白质部分共同酶 2.全酶分子中各部分在催化反应中的作用: 酶蛋白决定反应的特异性 辅助因子决定反应的种类与性质 3.辅助因子分类（按其与酶蛋白结合的紧密程度） 4.辅助因子多为小分子的有机化合物或金属离子； 作为辅助因子的有机化合物多为B族维生素的衍生物或卟啉化合物 它们在酶促反应中主要参与传递电子、质子（或基团）或起运载体作用 5.金属离子是最多见的辅助因子 金属酶(metalloenzyme) 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。 金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。 6.金属离子的作用： 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 稳定酶的构象； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。 二、酶的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位 1.酶的活性中心：酶的活性中心或活性部位（active site）是酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。 2.必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 3. 催化基团 活性中心内的必需基团 结合基团(binding group ） 与底物相结合 活性中心外的必需基团： 位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所必需。 三、同工酶催化相同的化学反应 1.定义：同工酶 (isoenzyme)是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 第二节酶的工作原理 1.酶与一般催化剂的共同点：在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。 一、酶促反应的特点 （一）酶对底物具有极高的效率 1酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。 2酶的催化不需要较高的反应温度。 3酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能(activation energy)。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。 （二）酶对底物具有高度的特异性 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性 根据酶对底物选择的特点，酶的特异性可分为两种类型 ： 1.绝对专一性(absolute specificity) 2.相对专一性(relative specificity) （三）酶的活性与酶量具有可调节性 酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。 （四）酶具有不稳定性 二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率 （一）酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能 酶和一般催化剂一样，加速反应的作用都是通过降低反应的活化能 (activation energy) 实现的。 活化能：底物分子从基态转变到过渡态所需的能量 （二）酶与底物结合形成中间产物 1.诱导契合作用使酶与底物密切结合 酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合(induced-fit) 。 2.邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心 酶在反应中将诸底物结合到酶的活性中心，使它们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系。 这种邻近效应(proximity effect)与定向排列(orientation arrange)实际上是将分