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第二章 英译汉： peptide unit肽单元 名词解释： 模体——是具有特殊功能的超二级结构，它们可直接作为三级结构的“建筑块”或结构的组成单位。 蛋白质变性——在某些理化因素的作用下，蛋白质中维系其空间结构的次级键（甚至二硫键） （p22） 断裂，使其空间结构遭受破坏，造成其理化性质的改变和生物活性的丧失。（物理：加热、紫外线照射、超声波、剧烈振荡.化学：强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐） 蛋白质沉淀——蛋白质从溶液中析出的现象（稳定因素：水化膜和电荷） 蛋白质凝固——蛋白质变性后结构松散，长肽链杂乱，或缠绕或凝结，不能恢复其原来的结 构。（低温保存生物活性，利用变性因素消毒杀菌） 蛋白质的等电点——在某一pH溶液中，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性 （p22） 离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 Ps：蛋白质一，二，三，四级结构的概念及其维持键(P10-16 ，选择题较多见）； 一级：氨基酸数目及排列顺序及共价连接→肽键、二硫键 二级：多肽链骨架中原子的局部空间排列不涉及氨基酸残基侧链的构象→氢键 α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲 三级：具有二级结构的蛋白质的一条多肽链再进一步盘曲或折叠形成的具有一定规律的三维空间结构（主链+侧链）→次级键（疏水作用、氢键、盐键、范德华力） 四级：各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用→次级键（疏水作用、氢键、盐键） （亚基：每一条多肽链完整的三级结构） 简答题：简述蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的一级结构是空间结构的基础。 一级结构相似的蛋白质，其空间构象和功能也相近。 蛋白质的一级结构发生改变则影响其正常功能，引起“分子病”（镰刀状红细胞贫血症）。 蛋白质的功能依赖于特定的空间结构。 第三章 英译汉： melting temperature (Tm) 熔解温度 名词解释： 核小体——染色体的基本组成单位，由5种组蛋白（H2A、H2B、H3、H4、H1+60bp）和 （p34）DNA（146bp盘绕1.8圈）所构成。 DNA变性——DNA受到某些理化因素（温度、pH、乙醇和丙酮等有机溶剂以及尿素、离（p40） 子强度等）作用时，DNA双链互补碱基对之间的氢键和相邻碱基之间的堆积力受到破坏，DNA解开成单链，逐步形成无规则线团构象的过程。 增色效应——将DNA的稀盐溶液加热到80~100℃,时，双螺旋结构即发生解体，两条链分 （p40） 开，形成无规线团，理化性质改变→260nm区紫外吸光度值升高的现象。由双螺旋内侧的碱基发色基团因变性而暴露所引起。 复性——变性的DNA去除变性因素后在适当条件下，两条互补链可重新结合恢复天然的双 （p41） 螺旋结构。 退火——热变性的DNA经缓慢冷却后复性的过程。 （p41） Tm值——加热变性使DNA分子的双螺旋结构破坏一半时的温度称为DNA的熔点或熔解（p40） 温度，用Tm表示。其大小与DNA的均一性（↑，Tm范围↓）、G-C碱基对含量（↑，Tm值↑）和介质中的离子强度（↑，Tm值↑，范围↓）有关。 Ps： （1）选择题比较常见： 核酸连接键——3’，5’-磷酸二酯键 DNA双螺旋结构的特点：①两条脱氧多聚核苷酸链、右手螺旋、反向平行5’→3’ 3’→5’ （p33） ②外：亲水脱氧核糖基和磷酸基 内：碱基配对 ③碱基互补配对，形成氢键A=T，C≡G ④每两个相邻碱基对平面之间的距离为0.34nm，二链螺旋形成 凹槽——大沟、小沟 ⑤结构稳定由互补碱基对之间的氢键和碱基堆积力（疏水作用） 共同维持 核小体的结构特点：由5种组蛋白和DNA所构成。 （p34） 组蛋白H2A、H2B、H3和H4 各2分子组成一个八聚体构成一个核心组 蛋白，DNA（146bp）以左手螺旋紧紧盘绕1.8圈形成核心颗粒。核心颗粒之间再由DNA（约60bp）和组蛋白H1构成的连接区连接起来，彼此靠拢，电镜下似一串念珠。 mRNA（真核生物）的结构特点：5’-末端具有共同的帽子结构、 （p37） 3’-末端具有多聚腺苷酸尾巴结构——多聚A尾（poly A） tRNA的结构特点及tRNA二级结构的组成部分，