第5章补体系统09.ppt

第五章 补体系统;内容简介;第一节 概 述;一、补体蛋白的组成及命名;表4-1：补体系统固有成分;表4-3：补体受体与膜结合蛋白;二、补体的合成、代谢和理化特性;三、补体系统的基本特征;第二节 补体系统的激活;一、补体系统的激活原;二、补体激活途径的概述;（一）识别单位的活化 1.C1：C1q(C1r)2(Cls)2， C1q 起识别作用，C1r和C1s有催化功能。 2.Clq：结构，活化条件。 3.C1r、C1s：C1r、C1s裂解后的小分子片段具有蛋白酶活性， C1s的小片段可裂解C4 和C2 。;Evaluation only. Created with Aspose.Slides for .NET 3.5 Client Profile 5.2.0.0. Copyright 2004-2011 Aspose Pty Ltd.;1.C4：C1s作用C4,裂解成两个部分,即C4a和C4b。小片段C4a为激肽样作用物质，存在于液相，属过敏毒性物质。大片段C4b可与胞膜或抗原抗体复合物结合。 2.C2：C4b与膜结合后，可固定C2，被C1s裂解成C2a和C2b。小片段C2a释放到液相，也是具有过敏毒性的激肽成分；大片段C2b结合在C4b上，与C4b共同形成C3转化酶（C4b2b）,进而导致C3的裂解。;激活;C3经C3转化酶裂解成小分子C3a和大分子C3b。C3a释放到液相中，只有10% 左右的C3b结合到靶细胞膜表面，形成传统途径中的C5转化酶(C4b2b3b)。 其他释放到液相中的C3b、C4b都可与水分子结合，形成非活性中间产物，然后继续被降解。 ;Evaluation only. Created with Aspose.Slides for .NET 3.5 Client Profile 5.2.0.0. Copyright 2004-2011 Aspose Pty Ltd.;四、替代途径;(二) C5转化酶的形成;替代途径中C3b的来源：①经典途径产生的C3b； ②自发水解产生的C3b； ;图4-2 补体激活替代途径示意图;五、MBL途径;Evaluation only. Created with Aspose.Slides for .NET 3.5 Client Profile 5.2.0.0. Copyright 2004-2011 Aspose Pty Ltd.;图4-3 补体激活MBL途径示意图;六、膜攻击复合物;固定于靶细胞膜上C5b结合C6、C7，所形成的C5b67复合物插入浆膜脂质双层中，进而与C8呈高亲和力结合，形成C5b678，该复合物可牢固附着于细胞表面，但溶胞能力有限，再与12-15个C9分子结合成C56-9，即攻膜复合物（MAC），MAC中空的多聚C9插入靶细胞膜中，形成小穿膜孔道，完成对靶细胞的杀伤作用。;Evaluation only. Created with Aspose.Slides for .NET 3.5 Client Profile 5.2.0.0. Copyright 2004-2011 Aspose Pty Ltd.;七、三种途径的关系;补体三条??活途径的关系;第三节 补体系统的调控;5. CR1（CD35） ：加速C3转化酶解离，辅助I因子介导C3b、C4b降解 ； 6.膜辅助蛋白（MCP，CD46） ：辅助I因子对C3b、C4b降解 ； 7.促衰变因子（DAF，CD55）：加速C3转化酶降解 ； 8. P因子 ：稳定替代途径的C3转化酶 ；;一、抗感染作用; 中性粒细胞、巨噬细胞、红细胞、血小板及B细胞表面都表达CR1，中性粒细胞、B细胞表面还表达CR2，因此覆盖有C3b的颗粒性抗原物质均可通过与上述受体的结合而黏附在上述细胞的表面。 ;Evaluation only. Created with Aspose.Slides for .NET 3.5 Client Profile 5.2.0.0. Copyright 2004-2011 Aspose Pty Ltd.;Evaluation only. Created with Aspose.Slides for .NET 3.5 Client Profile 5.2.0.0. Copyright 2004-2011 Aspose Pty Ltd.;Evaluation only. Created with Aspose.Slides for .NET 3.5 Client Profile 5.2.0.0. Copyright 2004-2011 Aspose Pty Ltd.;二、参与免疫应答 ;三、维护机体内环境稳定