2016执业医师考试培训1教程.pptx

2016年医师资格考试生物化学培训;近几年真题分析;近几年真题分析; 第一章 蛋白质的结构与功能;（2012年）下列有关蛋白质变性的叙述，错误的是（ D ） A、蛋白质变性时生物学活性降低或丧失 B、蛋白质变性时理化性质发生变化 C、蛋白质变性时一级结构不受影响 D、去除变性因素后，所有变性蛋白质都可以复性 E、球蛋白变性后其水溶性降低;一、 蛋白质的元素组成;二、氨基酸 —— 蛋白质的基本组成单位;（一）氨基酸的结构;非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸 碱性氨基酸：精、赖、组;;色氨酸 treptophan 5.89;天冬氨酸 aspartic acid 2.97;几种特殊氨基酸;? 半胱氨酸 ;（三）氨基酸的理化性质;pH=pI;2. 紫外吸收 ;三、蛋白质分子中氨基酸的连接方式;+;* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。;N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端;N 端;蛋白质的分子结构包括 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure); 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的连接方式和排列顺序。;一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。;二、蛋白质的二级结构的概念及类型; 蛋白质二级结构的主要类型;1. ?-螺旋;结构要点：;1. ?-螺旋;2.?-折叠;结构特点：; 第 二 节 蛋白质的分子结构; 第 二 节 蛋白质的分子结构;3、?-转角和无规卷曲;三、蛋白质的三级结构; 第 二 节 蛋白质的分子结构;肌红蛋白 ; 亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。;血红蛋白的四级结构 ;蛋白质各级结构示意图;（一）蛋白质分子一级结构和功能的关系 蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病（molecular disease）。;N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · · ·C(146) ;三、蛋白质分子结构与功能的关系;在蛋白质结构中，一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们降低血糖浓度的共同生理功能。; 天然状态，有催化活性;第三节 蛋白质的理化性质;;二、蛋白质的亲水胶体性质 ;;水化膜;二、蛋白质的变性、沉淀和凝固 ; 造成变性的因素 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。 ; 应用举例 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。 ;若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性(renaturation) 。并不是所有的变性都可以复性。; 天然状态，有催化活性;（二） 蛋白质沉淀 在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。 ;三、蛋白质的颜色反应和紫外吸收;三、蛋白质的分类 ;第二章 核酸的结构与功能;（2013年助理）维系mRNA稳定性的主要结构是（ D ） A、内含子 B、茎环结构 C、三叶草结构 D、多聚腺苷酸尾 E、双螺旋结构 （2012年助理）含有稀有碱基最多的RNA是（ C ） A、mRNA B、rRNA C、tRNA D、snRNA E、hnRNA ;知识点串讲;二、核酸的基本结构单位—核苷酸;;;NDP;三、DNA分子的结构与功能;（一）DNA的一级结构; 连接方式;DNA一级结构的表示方法;（二）DNA的二级结构;（二）DNA的二级结构;（二）DNA的二级结构;（二）DNA的二级结构;（二）DNA的二级结构;DNA双螺旋结构特点（要点归纳）;（三）DNA的三级结构;四、RNA的结构和功能;（一）tRNA的分子结构与功能;（一）tRNA的分子结构与功能;（二）rRNA的分子结构与功能;（三）mRNA的分子结构与功能;五、 核