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才思教育考研考博全心全意 中国农业大学食品学院生物化学讲解 二、酶的本质、分类与命名 ㈠酶的化学本质 少数为RNA，绝大多数为蛋白质，因此在物理性质上分别与以上两类相近。 ㈡蛋白酶的分类 ⒈按化学组成分 （简单蛋白、结合蛋白）；简单酶与结合酶（含有辅基或辅酶） ⒉以蛋白质结构分类 单体酶：酶由一条肽链组成 寡聚酶：酶为寡聚蛋白 多酶复合物：几个独立的酶组合起来形成复合体，催化一个系列反应 46 ⒊根据催化的反应类型：大体分六大类 ⑴ 氧化还原酶（脱氢酶与氧化酶） ① 脱氢酶AH2 + B （辅酶）←→ A+BH2 ② 氧化酶BH2 + 1/2 O2 ←→ B+H2O ⑵ 转移酶AX＋B ←→ A＋BX ⑶ 水解酶AB ＋H2O ←→ AOH＋BH ⑷ 裂解酶A ←→ B + C ⑸ 异构酶A ←→ B ⑹ 合成酶A+B+ATP ←→C＋ADP ATP 起提供能量活化反应分子的作用 ㈢蛋白酶的命名 ⒈习惯命名法 ⑴ 根据底物 淀粉酶、蛋白酶；有时加上来源及其他特点， 胃蛋白酶、胰蛋白酶 ⑵ 根据反应的性质及类型 水解酶、转氨酶 ⒉国际系统命名法 １９６１年提出系统命名方法 ⑴ 系统名称组成：底物名称、构型类型、反应性质及编号 ⑵ 写法：草酸氧化酶 （习惯名称）的系统名称：两个底物草酸和氧用：隔开，反应性质为 氧化 ，即草酸： 氧 氧化酶；谷丙转氨酶（习惯名称）的系统名称：丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶 另外，如底物之一是水可将水略去，乙酰辅酶A 水解酶（习惯名）写成乙酰辅酶A：水解酶（系统名） 还要加一个编号 更多资料下载： 才思教育考研考博全心全意 ⑶ 国际系统分类法与酶编号 国际酶学委员会根据反应的性质把酶分成六大类，用1、2、3、4、5、6 来表示； 根据底物中被作用的基团或键的特点每一大类又可以分成若干亚类，用1、2、3、4、5、6 来表示；亚类又 可 再分成亚亚类；每个酶的分类编号有4 个数字组成用 . 隔开，其中第四个数字为该酶在亚亚类中的位置. 三、酶作用专一性机理 ㈠锁与钥匙学说 1894 年，Fischer 提出，认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状，酶与底 物的 结合如同一把钥匙对一把锁一样，但无法解释可逆反应。 ㈡ “三点结合”的催化理论 认为酶与底物的结合处至少有三个点，而且只有一种情况是完全结合的形式。只有这种情况下，不对称催 化 作用才能实现。 ㈢诱导契合学说 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，二者接近时酶蛋白受底物分子的诱导其构象发生有 利 于底物结合的构象变化，酶与底物在此基础上互补楔合进行反应 四、酶的活力测定和分离纯化 ㈠酶活力（enzymeactivity)测定 1、酶活力与酶反应速度 47 酶活力指酶催化一定化学反应的能力，以测出的酶促反应速度表示酶的活力 即测定单位时间、单位体积底物减少量或产物增加量来表示 测定初速度，测定产物增加量 2、酶的活力单位（U activity unit) 酶单位（U）的定义：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物的酶量。 国际单位：最适条件下，在1 分钟内催化1 微摩尔底物转化为产物所需的酶量定为1 个单位，即1IU=1um/min Kat 单位：最适条件每秒钟催化1 摩尔底物转化为产物所需的酶量，定为1 个Kat 单位. Kat 单位与IU 单位之间的换算关系如下： 1Kat=60×106IU 1IU=1/60uKat=16.7nKat 3、酶的比活力（specific activity) 每毫克蛋白质或每毫升蛋白质所含酶的活力单位数，用单位/毫克蛋白或单位/毫升来表示，nU/mg 或nU/ml 代表酶的纯度，比活力越大纯度越高 可用来比较每单位质量蛋白质的催化能力，酶产品质量评价中常使用的指标 4、酶活力的测定方法 测定酶活力就是测定产物的增加或底物的减少，根据产物或底物的物理或化学性质来决定具体酶催反应的 测定 方法 ⑴ 分光光度法：利用底物和产物在紫外或可见光部分的光吸收的不同，选择一适当的波长，测定反应中反 应进 行的情况，酶活力测定中最重要的方法，优点：简便、节省时间和样品 更多资料下载： 才思教育考研考博全心全意