橙皮素铜（Ⅱ）配合物与牛血清白蛋白作用的研究.pdfVIP

化 学 工 程 师 Sum239No．08 Chemical Engineer 2015年第O8期 DOI：10．16247／j．cnki．23-1171／tq 辩 辩 每 橙皮素铜(II)配合物与牛 拜 狻 血清白蛋白作用的研究 邹淑君a，张 蕾a，郭迎喜 ，徐 唠 ，许树军 (黑龙江中医药大学 a．药学院；b．实验中心。黑龙江 哈尔滨 150040) 摘 要：本研究应用荧光光谱测试了橙皮素铜(II)配合物与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用，并与 橙皮素对比。结果显示橙皮素铜配合物对BSA的荧光猝灭以静态猝灭为主，但静态猝灭常数比橙皮素小；对 BSA的荧光猝灭效率明显弱于橙皮素；橙皮素配合物与BSA的结合常数和结合位点数都小于橙皮素；与BSA 之间的主要作用力与橙皮素相似 ，以氢键和范德华力为主。说明橙皮素铜配合物与BSA的结合能力弱于橙皮 素。橙皮素在血液运输过程若遇到Cu2+，可能会因为发生配位作用而减弱橙皮素与血清蛋白的结合能力。 关键词：橙皮素铜配合物；牛血清白蛋白；相互作用；荧光光谱 中图分类号：062 文献标识码：A Studyontheinteractionofhesperetincopper(n)complex thbovineserumalbumin ZOUShu-juIla，ZHANGLei，GUOYing-xi’，XUYang~，XUShu-jun (a．MedicineCollegep；b．ExperimentCenter，HeilongjiangUniversitylofChineseMedicine，．．Harbin150040，China) Abstract：Fluorescencespectroscopywereappliedtostudytheinteractionofhesperetincoppercomplexwith BSA．．Andbecomparedwiht hesperetin．ResultshowedhtathtequenchingfluorescenceefficiencyofBSA byhes- peretin coppercomplex wasstrongerthan htatofhesperetin．The fluorescencequenchingof hesperetin copper complexonBSAismainIyastaticquenching,whichissimilartohesperetin．Thebindingconstant (Ka)ofhes— peretincoppercomplexwiht BSA issmallerthanthatof hesperetin,．Assameasthehesperetin，thebindingforceof hesperetincoppercomplextoBSA simainlythehydrogenbondandvanderWaalsforce．Theconclusionprovethat htebindingabilityot BSA ofhesperetincoppercomplexisweakerthanhtat ofhesperetin．ItshowedthatCu。can increasetheconcentrationof hesperetininhtebloodbecausetheyformedthecomplex,whichleadtoweakenthe interactionof hesperetinwiht BSA． Keywords：hesperetin-copper(II)complex；bovineserumalbumin；interacti0n；nuorescen