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第三节 免疫球蛋白的生物学活性和各类Ig的主要特性 * 免疫分子 免疫球蛋白 第二章 免疫球蛋白 第一节、免疫球蛋白的结构 第二节、免疫球蛋白的血清型 第三节、免疫球蛋白的生物学活性 免疫球蛋白的种类及特性 第五节、人工制备抗体 免疫分子 免疫球蛋白 目的要求 1、掌握 免疫球蛋白和抗体的概念；Ig的基本结构、功能区及水解片段；Ig的生物学功能；各类Ig的特性。 2、熟悉 Ig的类型；单克隆抗体的概念、特性及临床应用。 3、了解 Ig的其他结构、多克隆抗体、基因工程抗体；Ig的血清型。 免疫分子 免疫球蛋白 前 言 一、发现：1890年德国学者Behring和日本学者北里用白喉杆菌外毒素免疫动物，在其血清中发现一种能中和这种外毒素的组分称为抗毒素。这是在血清中发现的第一种抗体。 二、抗体的理化性质 1、抗体是球蛋白（Globulin） 通过电泳证明抗体是两种球蛋白 后又经电泳分析，超速离心分析和分子量测定等方法，发现大部分抗体是γ球蛋白，小部分是β球蛋白。 免疫球蛋白 免疫分子 免疫球蛋白 抗体（Antibody, Ab) 是由B细胞识别抗原后增殖分化为浆细胞所产生的一类能与相应抗原特异性结合的球蛋白。 免疫球蛋白（Immunoglobulin, Ig)： 具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。 概 念 因此,抗体都是Ig,但Ig不一定都是抗体。 Ab: 能与抗原结合 免疫球蛋白 异常Ig:无免疫功能(骨髓瘤蛋白) 免疫分子 免疫球蛋白 第一节 免疫球蛋白的结构 一、 基本结构: 1.四肽链结构 ● 两条相同的重链 (heavy chain,H链) ● 两条相同的轻链(light chain,L链) 免疫分子 免疫球蛋白 重 链 两条重链各由450-550个氨基酸残基组成，分子量约50-75KD。 根据重链氨基酸的组成和排列不同, 可将 其分为五类: 即 μ 、 γ 、 α 、 δ 、 ε链 IgM 、 IgG 、 IgA 、 IgD 、 IgE 免疫分子 免疫球蛋白 两条相同的轻链各由214个氨基酸残基组成，分子量约25KD。 根据轻链氨基酸的组成和排列不同,可将其分为两型: 即 κ、λ型(κ:λ约为2:1) 轻 链 ●有两个端 氨基端(N端) 羧基端(C端) ●分两个区 可变区(variable region,V区) 恒定区(constant region,C区) 免疫球蛋白的结构 免疫分子 免疫球蛋白 免疫分子 免疫球蛋白 2.可变区和恒定区 免疫球蛋白轻链和重链中氨基酸的种类和排列顺序变化较大的区域称为可变区（variable region, V），免疫球蛋白轻链和重链中氨基酸种类和排列顺序相对稳定的区域称为恒定区（constant region, C） 免疫分子 免疫球蛋白 ●高变区(hypervariable region,HVR) 可变区中一些特定位置的氨基酸显示更大的变异性故称超变区，又称互补决定区。（complementarity-determining region,CDR） ●骨架区：可变区中变化较小的部分 免疫分子 免疫球蛋白 3.免疫球蛋白的功能区(结构域） 免疫分子 免疫球蛋白 3.免疫球蛋白的功能区 轻链:VL，CL 重链:VH，CH1，CH2，CH3(IgG、IgA 和 IgD)，CH4（IgM和IgE） 分类 免疫分子 免疫球蛋白 免疫球蛋白的功能区 功能区的作用有： VH + VL：结合抗原的部位 CL和CH1 ： 遗传标志所在 CH2 ： 补体结合位点 CH3 ： 细胞表面Fc受体结合 IgG的CH2和IgM的CH3具有补体C1q结合位点，可启动补体活化经典途径； IgG的CH3可结合细胞表面的FcR，IgE的CH2和CH3可与肥大细胞和嗜碱性粒细胞的IgE Fc受体结合。 免疫分子 免疫球蛋白 4.铰链区 铰链区 位于CH1与CH2之间，含有丰富的脯氨酸，因此易伸展弯曲，而且易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解。 铰链区能改变两个Y形臂之间的距离，有利于两臂同时结合两个不同的抗原表位。IgD、IgG、IgA有铰链区，IgM和IgE则无。 免疫分子