免疫球蛋白_2课件.pptVIP

一、免疫球蛋白的基本结构 二、免疫球蛋白的其他成分 三、免疫球蛋白的水解片段 一、免疫球蛋白的的基本结构 免疫球蛋白由四条肽链分子组成，各肽链之间有数量不等的链间二硫键连接。 在结构上Ig分子可分为三个长度大致相同的片 段，分子上方是两个长度完全一致的片段，通过 一个易弯曲的区域与下方的主干连接，形成“Y”字 形结构的Ig单体，是免疫球蛋白分子的基本单位。 　　　　（34页图4-2 IgG分子结构示意图） 　　天然免疫球蛋白分子的四条异源性多肽链，按其分子量大小分为重链和轻链。 IgD （二）可变区和恒定区（功能区） 水解片段 其它成分 三、内源因素所致的异质性—免疫球蛋白的血清型（种类） 免疫球蛋白既可与相应的抗原发生特异性的结合；其本身又可激发机体产生特异性免疫应答。 它的结构和功能基础是在免疫球蛋白分子中包含有多种不同抗原表位，呈现不同的免疫原性。 Ig分子上有三类不同的抗原表位，分别为： (一) 同种型(isotype) (二) 同种异型(allotype) (三) 独特性(idiotype,Id) （39页图4~7 免疫球蛋白的血清型示意图） (一) 同种型 存在于同种抗体分子中的抗原表位为同种型。同一种属所有个体Ig分子共有的抗原特异性标志，为种属型标志。存在于Ig C 区。 同种型的意义: 　临床实验：马抗毒素血清用于人体治疗时已发 　　　　　　生过敏反应。 　免疫学检测：羊抗鼠IgG与鼠IgG结合。 (二)同种异型 　　　同一种属但不同个体来源的抗体分子也具有免疫原性的不同，也可刺激机体产生特异性免疫应答。是同一种属不同个体间Ig分子所具有的不同抗原特异性标志。同种但不同个体来源免疫原性为同种异型。存在于IgC区和V区。 概念: Ig C区一个或数个氨基酸的差异 　　　Gm因子、Am因子和Km因子 同种异型的意义: 遗传标记 (三) 独特型 (Id) 　　　同一种属、同一个体来源的的抗体分子，主要由于其CDR区的氨基酸序列不同，可显示不同的免疫原性。同一种属、同一个体、CDR不同称为独特型。存在于V区。独特型表位在异种、同种异体、同一个体内均可刺激产生相应抗体，称为抗独特型抗体（AID）。 概念:由Ig V区决定的型别，抗体分子每一个Fab （抗原结合）段 均存在5～6个独特位，是特 有的抗原特异性标志。 独特型的意义:免疫调节 免疫球蛋白的基因 (一) 免疫球蛋白的基因库: (二) 抗体多样性的原因: 多基因及基因重排 轻链(?) 的基因重组 免疫球蛋白小结一、结构：基本结构： 由四肽链分子组成，链间由二硫键连接。三个长度大致相等的片段构成Y字型单体。重链： 分子量约为50~75kDa,由450~550个氨基酸残 基组成。①类型： 重链恒定区氨基酸不同分为五类或五个同种 即IgM、IgD、IgG、IgA、IgE， 分别为μ链、δ链、γ链、α链、ε链。②亚类型：如 IgG可分为IgG1~IgG4; IgA可分为IgA1和IgA2 轻链： 分子量约为25kDa,由214个氨基酸残基组成， 轻链有两种，分别为κ链κ型和λ链λ型。可变区： 免疫球蛋白重链和轻链中靠近N端氨基酸序列 变化较大的区域高变区： 重链和轻链的V区VH和VL，各有３个区域的 氨基酸组成和排列顺序高度可变，称为高变 区（HVR）或互补决定区（CDR）（ VH和VL的3个CDR抗原结合部位） IgD 恒定区：重链和轻链的C区CH和CL，其氨基酸组成和排列顺序比较恒定，其免疫原性相同的区域。铰链区：位于CH1和 CH2之间，含有丰富的脯氨酸，易伸展弯曲，易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解结构域： Ig分子的重链和轻链都可折叠为数个球形结构域（domain）具有相应的功能。但结构相似。 其他成分：J链：分泌片：水解片段：木瓜蛋白酶：胃蛋白酶：Ig的类型： 其他成分：J链：分泌片：水解片段：木瓜蛋白酶：胃蛋白酶：Ig的类型： 异质性：类型：类：亚类：型：亚型：多样性（