第3章化蛋白质.ppt

蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。 蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。 蛋白质是食品的主要营养成分，除保证食品的营养价值外，在决定食品特征上也起重要作用。 早在1878年，思格斯就在《反杜林论》中指出：“生命是蛋白体的存在方式，这种存在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成部分的不断的自我更新。” 可以看出，第一，蛋白体是生命的物质基础；第二，生命是物质运动的特殊形式，是蛋白体的存在方式；第三，这种存在方式的本质就是蛋白体与其外部自然界不断的新陈代谢。 现代生物化学的实践完全证实并发展了恩格斯的论断。 3.1 蛋白质的化学组成与分类 蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、碘、碘、锌和铜等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为： 碳 50％--60% 氢 6％--8% 氧 19%--24％ 氮 16% 硫 0—4％ 其他 微 量 1. 蛋白质的含氮量 氮占生物组织中所有含氮物质的绝大部分。因此，可以将生物组织的含氮量近似地看作蛋白质的含氮量。由于大多数蛋白质的含氮量接近于16%，所以，可以根据生物样品中的含氮量来计算蛋白质的大概含量： 蛋白质含量（克%）=每克生物样品中含氮的克数 ? 6.25 2. 蛋白质的大小与分子量 蛋白质是分子量很大的生物分子。蛋白质可以被酸、碱或酶催化水解。尽管蛋白质的种类千差万别，但水解的最终产物都是氨基酸。 构成蛋白质的氨基酸共20种，称为基本氨基酸。氨基酸是构成蛋白质的基本单位。 （一）依据蛋白质的组成分类 按照蛋白质的组成，可以分为： 简单蛋白(simple protein) 和结合蛋白(conjugated protein) 。 1、简单蛋白 又称为单纯蛋白质；这类蛋白质只含由?-氨基酸组成的肽链，不含其它成分。 （1）清蛋白和球蛋白(albumin and globulin )：广泛存在于动物组织中。清蛋白易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。 （2）谷蛋白(glutelin)和醇溶谷蛋白(prolamin)：植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀碱中，后者可溶于70－80％乙醇中。 （3）精蛋白和组蛋白：可溶于水或稀酸，碱性蛋白质，存在与细胞核中。 （4）硬蛋白：溶解度最低，能抗酶水解。存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织中，分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。 2、结合蛋白 由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成， 色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。 糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖蛋白等。 脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。 如血清?-，?-脂蛋白等。 核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中的核糖核蛋白等。 (二) 依据蛋白质的外形分类 按照蛋白质的外形可分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。 球状蛋白质globular protein ：外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。 纤维状蛋白质fibrous protein ：分子类似纤维或细棒。它又可分为可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质。 20种氨基酸 除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性?-碳原子，因此都具有旋光性。比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据 （5）氨基酸的光吸收 构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(220nm)均有光吸收。 在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。 酪氨酸的?max＝275nm，?275=1.4x103; 苯丙氨酸的?max＝257nm，?257=2.0x102; 色氨酸的?max＝280nm，?280=5.6x103; （1） 氨基酸的离解性质 由于氨基酸既含有酸性的羧基（-COOH），又含有碱性的氨基（-NH2），-NH3+ 可以释放H+，而-COO- 可以接受H+，既可以 H3N+—CH—COO- 的形式存在。因此，氨基酸是两性电解质。 R 在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。 氨基酸的等电点(pI) 当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子所带正、负电荷数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。 在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。 侧链不含离