内膜系统与蛋白质运输.pptVIP

?糖原分解与游离葡萄糖释放 粗面内质网的功能 蛋白质在粗面内质网合成过程 核糖体由信号肽引导结合于内质网膜上 核糖体合成的多肽链经膜穿入内质网腔 分子伴侣在内质网腔内对蛋白质进行折叠 新合成的蛋白质在内质网腔内进行糖基化（N-连接） 内质网合成的蛋白质经高尔基体分泌出细胞 蛋白质 ： 60% 含量低于内质网膜，高于细胞膜 含有多种酶类 标志性酶——糖基转移酶 脂 类 ：40% 卵磷脂介于内质网膜与细胞膜之间 顶体 溶酶体酶 四、溶酶体的发生 信号学说 (signal theory)要点 1、信号肽（由信号密码子编码） 2、信号识别颗粒 / 信号识别颗粒受体 3、核糖体受体（核糖体亲和蛋白） 4、蛋白质转运通道 / 信号肽引导新生肽链穿过通道 5、信号肽酶（合成结束后切除信号肽） G. Blobel因此项创见而荣获1999年诺贝尔奖！ 信号假说 (signal hypothesis) 信号学说 (signal theory) rER合成蛋白的定位 在rER膜上核糖体合成的蛋白质有两种类型：即跨膜蛋白(transmembrane protein)和可溶性蛋白。 跨膜蛋白：插入膜中成为膜蛋白，多数随膜流转变成质膜或其它细胞器的膜成分。(膜蛋白） 可溶性蛋白：释放到内质网腔，除一小部分存留于内质网腔中外，大部分都要通过膜腔外运，进入其它细胞器腔或排到细胞外。如血浆蛋白和一些蛋白酶原等（分泌蛋白和驻留蛋白）。 ?跨膜蛋白的定向:跨膜信号 ◆单次跨膜蛋白 内部信号序列与膜蛋白定位 二次与多次跨膜蛋白 二次跨膜:两个跨膜的疏水区，含有一个内含信号序列和一个停止转移信号。 多次跨膜:多个起始跨膜信号与多个停止转移信号。 二次跨膜蛋白的形成 已转移到内质网腔内的多肽链经进一步折叠、组装和修饰后，最终命运不同 既取决于多肽链中氨基酸序列中所包含的定位信息 也取决于多肽链的修饰状态。 进入内质网腔蛋白的命运 其羧基末端常有一个由4个氨基酸组成的驻留信号序列： 动物中多为Lys-Asp-Glu-Leu (KDEL)； 酵母中则为His-Asp-Glu-Leu (HDEL)； 植物中序列不固定。 1. 内质网驻留蛋白(ER resident protein) 内质网膜上存在有驻留信号序列(KDEL)的受体，可特异性识别KDEL，将其浓缩后出芽，以胞内膜泡形式沿微管运往Golgi复合体进行加工修饰，尔后再反运回rER。 KDEL信号及其受体维持ER蛋白的稳定 进入糙面内质网腔中的许多蛋白质，大都要进行修饰加工，如分泌蛋白的糖基化等。 2. 新生肽链在糙面内质网腔中的修饰加工 在内质网上合成的蛋白质，大部分为糖蛋白，而在细胞质溶质中合成的可溶性蛋白质则不加接糖基。 糖基化作用对于指导大分子运送到细胞内的其它部位也有重要意义。 分泌蛋白的Protein_Secretion(CHS).rm合成与运输 3. 分泌蛋白的合成与运输 Transport of a growing protein across the membrane of the endoplasmic reticulum 在粗面内质网上进行的蛋白质N-连接糖基化 跨膜驻留蛋白的插入与转移 终止转移信号与单次跨膜蛋白的形成 内在信号序列与单次跨膜蛋白的形成 内部信号序列与膜蛋白定位 Bip与未折叠的 疏水片段结合 ATP水解释放Bip 与第二个 亚基结合 折叠的寡 聚体蛋白 Bip Bip Bip 在 ER 腔 中 的 作 用 分子伴侣是内质网腔内的驻留蛋白，它们能够识别正在合成的或已经部分折叠的多肽，并与之结合，协助它们进行正确的折叠组装和转运，但其本身并不参与最终产物的形成，只起到陪伴的作用，故得名“分子伴侣”（molecular chaperone）。 高尔基复合体 （Golgi complex） 第二节 具有极性的膜性细胞器 由扁平囊泡、小泡、大泡构成 可分为3个区室 一、 高尔基体的形态结构与化学组成 形态结构 由粗面内质网芽生的运输小 泡；筛选由内质网合成的蛋 白和脂类，并将大部分转入 扁囊去，少部分返回内质网。 蛋白质的糖基化、合成糖脂 和多糖 体积较大的分泌泡， 进行蛋白质的分选功能 顺面 反面 运输小泡 顺面高尔基网络 反面高尔基网络 顺面膜囊 反面膜囊 分泌泡 中间膜囊 化学组成 质膜、高尔基复合体的膜和内质网膜脂类及其含量对比 0.12 3.4 5.6 36.8 47.8 61 内质网 0.47 14.2 4.7 36.5 31.4 45 高尔基复合体 0.5