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第一章 蛋白质的结构功能 蛋白质的功能： 1、作为生物催化剂（酶） ；2 、代谢调节作用； 3 、免疫保护作用； 4 、 物质的转运和传出； 5、运动与支持作用； 6、参与细胞间的信息传递； 7、氧化供能； 蛋白质： 由许多氨基酸通过肽键连接组成、 折叠成特定的空间结构、 并具有特定的生物 学功能的多肽。 肽单元 ：指参与肽键的 6 个原子（ Cα1、 C、O 、N 、H 、C α2 ）位于同一平面，构成了所 谓的肽单元。 超二级结构： 在许多蛋白质分子中， 可有 2 个或 2 个以上具有二级结构的肽段在空间上 相互接近，形成一个有规律的二级结构组合，称超二级结构。 模体：是蛋白质分子中具有特定空间构和特定功能的结构成分。 结构域： 分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域， 并各行其功 能，称为结构域。 镰状红细胞贫血： 为血红蛋白的 β亚基的第 6 位谷氨酸变成了缬氨酸， 即酸性氨基酸被 中性氨基酸替代， 使原来溶于水的血红蛋白聚集成丝， 相互黏着， 导致红细胞变形成为镰刀 状而极易破碎，产生贫血。 疯牛病：由脘病毒蛋白（ PrP）引起的一组人和动物神经退行性变，这类疾病具有传染 性、遗传性、散在发病的特点。由于玩病毒蛋白的二级结构 α- 螺旋在某种未知蛋白的作用 SC SC 下可转变成分子中多数为 β-折叠的 PrP 称为 PrP 。PrP 对蛋白酶不敏感，水溶性差，而 且对热稳定，可相互聚集，最终形成淀粉样纤维沉淀而致病。 蛋白质变性： 在某些物理和化学因素的作用下， 其特定的空间结构破坏， 即有序的空间 结构变为无序的空间结构， 从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失。 一般主要发生在二 硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸的改变。 蛋白质沉淀： 即蛋白质变性后疏水侧链暴露在外， 肽链融汇相互缠绕而聚集， 因而从溶 液中稀出，这一现象被称为蛋白质沉淀。 复性： 当蛋白质变性程度较轻， 去除变性因素后有些蛋白质仍可恢复或部分恢复原有构 象和功能，称复性。 蛋白质的凝固作用： 蛋白质经强酸、 强碱变性后， 仍能溶于强酸或强碱溶液中，此时将 PH 值调定等电点，则变性的蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸或 强碱溶液中，如果在加热则絮状物将变为较坚固的凝块， 此凝块不溶于强酸、强碱中， 这现 象称蛋白质的凝固作用。 双缩脲反应： 蛋白质或多肽链分子中的肽键， 在稀碱溶液中与硫酸铜共热， 呈现紫色或 红色称为双缩脲反应。 必需氨基酸：人体（或其它脊椎动物）必不可少，而机体内又不能合成的，必须从食物 中补充的氨基酸，称必需氨基酸。对成人来说，这类氨基酸有 8 种，包括赖氨酸、蛋氨酸、 亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸和苯丙氨酸。对婴儿来说，组氨酸也是必需氨 基酸。 除甘氨酸外均属 L- α-氨基酸； 在合成尿素的鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸代琥珀酸不参与蛋白质的合成； 脯氨酸（ pro ）为亚氨酸其结构最常见 β转角，甲硫氨酸 met 含两个羧基的氨基酸是：谷氨酸、天冬氨酸 含巯氨基酸：甲硫氨酸（蛋氨酸） 、半胱氨酸、胱氨酸； 支链氨基酸：缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸。 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸