第七章 蛋白质的加工和运输.pptxVIP

; 由核糖体释放的新生肽链并不是一个完整的、有生物学功能的蛋白质分子，必需要经过处理和加工后，才具有生物学活性。包括形成高级结构、与其他亚基缔合及一些修饰。 此外，无论是原核细胞还是真核细胞，蛋白质除游离于胞质内发挥作用外，还有一部分要分泌到细胞外和定位于膜系统中起作用。这就涉及到运输的问题。;; 一些蛋白可自发形成成熟的构象。可通过变性-复性来检验蛋白的这一能力。可自发复性的能力称为自组装。能自组装的蛋白可从其它构象通过折叠或再折叠转变为活性构象。 其它蛋白不能自发折叠，而是通过分子伴侣（chaperone）的帮助获得正确的结构。 分子伴侣是介导靶蛋白只形成可能构象之一，以使其正确折叠的一种蛋白。作用通过防止形成错误构象，而不是促进生成正确构象。;热激蛋白（heat shock protein）70 系统：作用于新合成的、跨膜转运的和受胁迫变性的蛋白。 伴侣蛋白（chaperonin）系统：由一大的寡聚体装配组成。装配形成一未折叠蛋白插入的结构。;Hsp40（DnaJ）首先结合在新生蛋白上，辅助Hsp70（DnaK）折叠新生蛋白； Hsp70水解ATP，驱动构象转变； GrpE取代ADP，使分子伴侣从蛋白上释放。;Hsp60( GroEL)由14 个亚基形成两个7 聚体环，以相反方向垛叠在一起。;近端;底物和ATP结合在