生物化学题库(含答案).docx

资料 资料 蛋白质 -X填空 R 氨基酸的结构通式为H2N-C-C00H 。 组成蛋白质分子的碱性氨基酸有赖氨酸、组氨酸、精氨酸，酸性氨基酸有至 冬氨酸、谷氨酸。 氨基酸的等电点Q/是指 氨基酸所带净电荷为零时溶液的PH值 。 蛋白质的常见结构有α-螺旋P-折叠P-转角和无规卷曲。 SDS- PAGE纯化分离蛋白质是根据各种蛋白质 分子量大小 不同。 氨基酸在等电点时主要以两性 离子形式存在,在pHpl时的溶液中，大部分以 _阴―离子形式存在，在pHpl的溶液中主要以—旦__离子形式存在。 当氨基酸在等电点时，由于静电引力的作用，其_溶解度__—杲小，容易发生沉淀。 所谓的两性离子是带有数量相等的正负两种电荷的离子 在一定的实验条件下，—等电点 是氨基酸的特征常数。 在常见的20种氨基酸中，结构最简单的氨基酸是—甘氨酸?_。 蛋白质中氮元素的含量比较恒定，平均值为JL6% o 蛋白质中不完整的氨基酸被称为—氨基酸残基 o 维系蛋白质二级结构的最主要的力是_氢键—_。 a-螺旋中相邻螺圈之间形成链氢键是由每个氨基酸的_N-H_与前面隔三个氨基酸 的_C二O__形成的。 参与维持蛋白质构象的作用力有厘位鍵_、离子键、二硫键_、_氢键亠—、一 德华力_、和_疏水作用力___。 蛋白质主链构象的二级结构单元包括_a-螺旋、P-折叠、P-转角一无规卷曲— 变性蛋白质的主要的特征是_生物功能—丧失。 蛋白质变性的实质是蛋白质立体结构的破坏和肽链的展开 士 。 蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_氨—基和另一氨基酸的—幾—基连 接而形成的。 大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为_ 如测得1克样品含氮量为IOmgl 则蛋白质含量为—6.25%。 在20种氨基酸中，酸性氨基酸有—天冬氨酸. 和_谷氨酸__—2种，具有轻基 的氨基酸是—丝氨酸(Ser) 和_氨酸一(thr) 能形成二硫键的氛基酸是半胱氨酸 (CyS) . 精氨酸的Pl值为10.76將其溶于pH7的缓冲液中，并置于电场中，则精氨酸应向电 场的—负极—方向移动。组成蛋白质的20种氨基酸中，含有咪哇环的氨基酸是一组氨酸— 含硫的氨基酸有_蛋氨酸____和—半胱氨酸___。 蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是_螺旋、P-折叠- α-螺旋结构是由同一肽链的—族基__—和_亚氨基.—间的一氢键一键维持 的，螺距为_0.54nm一每圈螺旋含_3.6nm_—个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高 度为Jn5nm—。天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于右—手螺旋。 球状蛋白质中有_极性—侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有— 疏水性侧链的氛基酸位于分子的部。 氨基酸与前三酮发生氧化脱竣脱氨反应生成_紫色一色化合物，而」甫胺酸__—与 苗三酮反应生成黄色化合物。 维持蛋白质的一级结构的化学键有_肽键.—和—二硫键__—；维持二级结构乘— 氢键?—键；维持三级结构和四级结构包括_氢键—、?一德华力 、_离子键 和_疏水作用力 . 加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度—变大 这种现象称为_盐溶. 而 加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度—变小「—并—沉淀 析出 ,这种现象称为_盐析蛋白质的这种性质常用于—蛋白质的分离 O 用电泳方法分离蛋白质的原理，是在一定的PH条件下，不同蛋白质的一带电荷量 、—相对分子质量 和分子形状不同，因而在电场中移动的_运动方向_^_和_运 动速度一__不同，从而使蛋白质得到分离。 氨基酸处于等电状态时，主要是以_两性离子?—形式存在，此时它的溶解度還 小。 今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为8.0、4一5和10.0,当在pH8.0缓冲 液中，它们在电场中电泳的情况为：甲不动,乙向正极移动,丙向负极移动。 当氨基酸溶液的PH二Pl时，氨基酸以一两性—离子形式存在，当pHpl时，氨基酸 以_阴_―离子形式存在。 天然蛋白质中的a—螺旋结构，其主链上所有的燕基氧与亚氨基氢都参与了链__氢 —键的形成，因此构象相当稳定。 将分子量分别为a (90 000)、b (45 000)、C (110 000)的三种蛋白质混合溶液进 行凝胶过滤层析，它们被洗脱下来的先后顺序是_c,a,b—o —个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有_50_圈螺旋？该a-螺旋片段 的轴长为_2乙 构成蛋白质的氨基酸有—种，一般可根据氨基酸侧链(R)的大小分为极 性 侧链氧基酸和非极性 侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同 特怔是具有 极 性;而后一类氨基酸侧链(或基团)共有的特征是具有 亲水 性。 氨基酸与水合印三酮反应的基团是氨基 ，除脯氨酸以外反应产物的颜色 是紫蓝色 ；因为脯氨酸是a—亚氨基酸.它与水合印三酮的反应则显示黄