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生物化学试题库
蛋白质化学
一、填空题
构成蛋白质得氨基酸有 种,一般可根据氨基酸侧链(R)得
大小分为 侧链氨基酸与 侧
链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团得共同特怔就是具有 疏水性:而后一类氨基酸侧链(或基团)共有得特征就是具有 亲水 性。碱性氨基酸(pH6?7时荷正电)有两3种,它们分别就是 氨基 酸与精。组 氨基酸:酸性氨基酸也有两种,分别就是天冬 氨基酸与 谷 氨基酸。
紫外吸收法(280nm)定量测定蛋白质时其主要依据就是因为大多数可溶性蛋
白质分子中含有 氨基酸、 酪 氨基酸或
鱼氨基酸。
统氨酸侧链特征基团就是 -0H ;辛胱気酸得侧链基团就是一SH
0这三种氨基酸三字母代表符号分别就是
氨基酸与水合印三酮反应得基团就是気棊 、除脯氨酸以外反应产物 得颜色就是一蓝紫色 ;因为脯氨酸就是a—亚氨基酸,它与水合印三酮 得反应则显示黄 色o
5
5.蛋白质结构中主键林为 肽
健,次级键有
疏水键 —~~ 德华力 、 键 ;次
级键中属于共价键得就是 二硫键 键。
镰刀状贫血症就是最早认识得一种分子病,患者得血红蛋白分子[3亚基得第六 位
谷 氨酸被 氨酸所替代,前一种氨基酸为
极性侧链氨基酸,后者为 性侧链氨基酸,这种微小得差异
导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集,氧合能力下降,而易引起溶血性贫 血。
Edman反应得主要 异硫氤酸苯酯 ;在寡肽或
多肽序列测定中,Edman 应得主要特点就是从N-端依次对氨基酸进行分析鉴定 O
蛋白质二级结构得基本类型有a-螺顶 、 、片折叠。转角无规卷曲
一T 。耳中维持询三种?级结构稳定
键得次级键为氢
键。此外多肽链中决定这些结构得形成与1?在得根本性因
与氨基酸种类 数目排列次序 、 、
有关。而当我肽链中岀现脯氨酸残基得时候,多肽链得眼-螺旋往往会中断
O
蛋白质水溶液就是一种比较稳定得亲水胶体,其稳定性主要因素有两个,分别 就是分子表而有水化膜同性电荷斥力
O
蛋白质处「等电点时,所具有得主要特祉就是 溶解度最低、电场中无电泳行为 。
在适当浓度得0-統基乙醇与8M B溶液中,RXase(牛)丧失原有活性。这主要
就是因为RNA酶得空间结构 被破坏造成得。其中片統基乙醇可使RNA
酶分子中得 二硫 键破坏。而8M脉可使 氢 键破坏。 当用透析方法去除P-蔬基乙醇与服得情况下,RNA酶又恢复原有催化功能,这种 现象称为 o
细胞色素C,血红蛋白得等电点分别为10与7、1,在pH8、5得溶液中它们分 别荷得电性就是 、 负电 O
在生理pH条件下,蛋白质分子中 氨酸与 天冬
氨酸残基得侧链儿乎完全带负电,而 氨酸、』 氨
酸或 氨酸残基侧链完全荷正电(假设该蛋白质含有这些氨基酸组 分)。
包含两个相邻肽丰 一 ,
单个肽平面及包含得原子可表示为
当氨基酸溶液得PH=pI时,氨基酸(主要)以 离子形式存
在;当pHpI时,氨基酸(主要)以 负 离子形式存在;当PHpI时
离子形式存在。,氨基酸(主要)以
离子形式存在。
、丝氨酸
、丝氨酸
侧链含一0H得氨 —酪氨酸
三种。侧链含一SH
三种。侧链含一SH得氨基酸就是半胱
氨基酸。
人体必需氮基酸就是指人体自身不能合成得、必须靠食物提供程敏基酸。这
些氨基酸包括
八种。
蛋白质变性得主要原因就是 空间结构 被破坏;蛋白质
变性后得主要特征就是失去生物活性,各种理化性质改变,易被蛋白水解酶消
化仍能(部分)恢复原有生物活性,表明 是因为一级结构含有高级结构。 构象恢复后仍能表现原有生物功能。
化
仍能(部分)恢复原有生物活性,表明 是因为一级结构含有高级结构。 构象恢复后仍能表现原有生物功能。
19.盐析作用就是指 ; 盐 溶 作
;变性蛋白质在去除致变因素后
一级结构没被破坏。这就
得结构信息,所以蛋白质分子
中性盐使蛋白质沉視
用 就 是 指
O重金属得正离子作用而生成不易溶解得盐
20.当外界因素(介质得pHpI、电场电压、介质中离子强度、温度等)确定后, 决定蛋白质在电场中泳动速度快慢得主要因素就是 相对分子质星
与 电荷数冃 二、选择填空题
侧链含有咪哇基得氨基酸就是(D )
A、甲
A、甲硫氨酸 B、半胱氨酸
C、精氨酸
D、组氨酸
PH为3时,荷正电得氨基酸为(B )
A、GluB
A、Glu
B、Lys
C、Ser
D、Asn
精氨酸得 Pk^2. 17、Pfa=9、04(a-NH3)Pk3=12、48(M基)
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