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第三章 酶化学;9/25/2020;一、酶的概念及生物学特性;
酶具有巨大的的催化能力(催化效率高):其催化效率比一般的催化剂要高106~1013倍。
酶具有高度专一性。酶对底物的严格选择性,叫做酶的专一性。
③ 酶对环境条件极敏感,易失活。酶常要求较温和的反应条件,如常温、常压、近中性环境等等。
酶的催化活性往往与辅酶、辅基及金属离子有关。
⑤ 酶催化反应无副产物,且自身在不断的自我更新。
⑥ 酶的催化活性是受调节控制的。;二、酶的化学组成、分类及命名;酶是蛋白质的证据:
1、酶对热不稳定;
2、酶是两性电解质;
3、其他引起蛋白质变性的化学及物理因素,同样也能使酶丧失活性;
4、酶具有胶体物质的一系列特性;
5、许多酶受蛋白水解酶作用而丧失活性;
6、已经制得结晶的酶,均证明其催化活性与其蛋白质本性密切联系在一起,虽经多次重结晶,它们的均一性和活力也不改变;
7、许多酶的氨基酸序列已被陆续测定。;(二) 酶的分类;酶;
●组成辅因子的有机物质(辅酶、辅基)有:
NAD+(CoⅠ)、NADP+(CoⅡ)、TPP、CoA、FH4、
FMN、FAD、铁卟啉、生物素等。;3、国际IUB系统的分类(共分为六类):;② 转移酶类(transferases):催化功能基团的转移反应。通式:
AB+C A+BC
谷丙转氨酶、谷草转氨酶、转甲基酶等。;③ 水解酶类(hyalrolases):催化水解反应。通式:
AB+H2O AOH+BH
如淀粉酶、核酸酶、蛋白酶、脂肪酶等。;④裂合酶类(或裂解酶类 lyases) :催化底物上分子键断裂或移去一个基团而形成两种化合物或双键及其逆反应。
通式: AB A+B
如:脱羧酶、脱氨酶等。;异构酶类 (又称移接酶类 isomerases) :催化同分异构体
间的相互转化(应该包括拓扑异构酶),其通式为:
A B;⑥合成酶类 (又称连接酶类 ligases) :催化一些必需与ATP分解相偶联,并由两种物质(双分子)合成一种物质的反应的酶类。通式为:
A+B+ATP AB+ADP+Pi
; 在每一大类酶中,又可根据不同的原则,分为几个亚类,每个亚类再分为几个亚亚类。然后再把原于这一亚亚类的酶按顺序排好,这样就把已知的酶分门别类地排列一个表,叫做酶表。每一种酶在此表中的位置均可用一个统一的编号来表示,这种编号包括四个数字。;EC 1·1·1·27;(三) 酶的命名;2、酶的国际系统命名 ;三、酶的结构功能 ;①键的专一性;还有一些酶,不仅要求一定的化学键,而且要求该键两端所连的基团一方具有一定的结构,对另一方的要求不严格这种特异性(专一性)称为基团专一性。即对于化合物A-B间除要求一定的化学键外,对A或B结构要求严格。
如:胰蛋白酶可水解肽键,它要求一定是Arg或Lys的羧基与另一AA的NH2缩合形成的肽键。;3、立体异构专一性
酶对底物要求特定的立 体结构方能起催化作用。这种对底 物空间结构具有高度的选择性与专一性称立体异构专一性。实际上也是一种绝对专一。
如:延胡索酸酶只能催化反丁烯二酸加水转化成苹果酸,对顺丁烯二酸不起作用。L-AA氧化酶只能催化L-AA而D-AA无作用。 ;(二) 酶的活性部位(活性中心);;胰凝乳蛋白酶的活性部位;2、活性部位的特征;3、必需基团:
是指酶分子中的有些基团,若被化学修饰(如氧化、
还原、酰化、烷化等)而使其改变,则酶的活性丧失。这
些基团称为必需基团。;(三) 酶原激活;上一页;四、酶的作用机理;(二)中间复合物学说
酶如何使反应的活化能降低?目前比较圆满的解释是中间
产物学说。
设一反应 S P (1)
酶在催化此反应时,它首先与底物结合成一个不稳定的
中间产物ES(也称为中间络合物)。然后ES再分解成产物和原
来的酶。
E+S ES
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