氨基酸代谢11的学习教案.pptxVIP

氨基酸代谢11的学习教案;本章学习内容安排 蛋白质的营养价值 氨基酸的来源与去路 氨基酸的体内分解代谢* (1)一般氨基酸的代谢** (2)个别氨基酸的代谢;第十章 氨基酸代谢 第一节 蛋白质的营养;一、蛋白质的生理功能 维持组织器官的生长、发育和修补作用 蛋白质特有的生理功能,是构成组织细胞的重要成分并参与组织细胞的更新和修补。 参与合成重要的含氮化合物** 胺类、神经递质、激素、嘌呤、 嘧啶等 氧化供能：4.1千卡(17.19千焦)/克 其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆、识别等均与蛋白质有关;;生理需要量： 成人(60kg体重)在不进食蛋白质时，其尿中仍排出一定量的含氮终产物(53mg N/kg体重)，约相当于20g蛋白质。 最低需要量：30～50g／日。 不同性别、年龄、生理条件下，对蛋白质的需要量有所不同。;;营养必需氨基酸(essential amino acid) 指体内需要，但人体不能自身合成或合成量少，不能满足机体需求，必需由食物供给的氨基酸。 Lys赖、Trp色、Phe苯丙、Met蛋、Thr苏、Val缬、Leu亮、Ile异亮. 营养非必需氨基酸(nonessential amino acid) 体内能够自行合成，不必由食物供给的氨基酸。 含必需氨基酸种类多、数量足的蛋白质营养价值高。;;食物蛋白质的互补作用 几种营养价值低的蛋白质混合食用，互相补充必需氨基酸的种类和数量，从而提高蛋白质的营养价值，称为蛋白质的互补作用。 谷类：Lys少，Trp多； 豆类：Lys多，Trp少。;;;;;;;;;;;;;;;谷丙转氨酶(丙氨酸氨基转移酶, ALT)和谷草转氨酶(天冬氨酸氨基转移酶, AST) 广泛分布 ALT在肝细胞中活性最高，AST在心肌细胞中活性最高。;;;;;;②;;;;;二、 氨的代谢 正常人血氨﹤0.60?mol/L (0.1mg/100mL). 氨的来源和去路 氨的运输：谷氨酰胺、丙氨酸-葡萄糖循环 氨的最终代谢去路——尿素循环;;;;;;(二) 尿素的生成 肝脏是尿素合成的主要器官 鸟氨酸循环(ornithine cycle)学说： 1932年，由Hans Krebs与Kurt Henseleit提出，故又称为Krebs循环，也叫尿素循环。 一次鸟氨酸循环生成1尿素，清除2NH3，消耗3ATP 尿素的生成是体内氨代谢的主要途径，是蛋白质分解代谢的最主要的无毒性终???物。;H2N-C-NH2;;;;;;三、 ?-酮酸的代谢 (一) 经氨基化生成非必需氨基酸 (二) 转变为糖或脂类 生糖氨基酸：大多数氨基酸 生酮氨基酸：Leu、Lys 生糖兼生酮氨基酸：Ile、Phe、Tyr、Thr、Trp ;第50页/共71页;;;(二) 几种重要的胺类物质 ?－氨基丁酸(?-amino butyric acid,GABA) 产生 作用： GABA为抑制性神经递质，对中枢神经有抑制作用。;牛磺酸 (taurine) 产生 作用 是结合胆汁酸的组分;;;;第3节 个别氨基酸的代谢 一碳基团的代谢 芳香族氨基酸的代谢 谷胱甘肽的代谢 ;;(一)一碳基团的产生和互变;;;同型半胱氨酸在酶的作用下，从四氢叶酸获得甲基而合成蛋氨酸，并重复参与上述过程，称为蛋氨酸甲基转移循环;(三)一碳基团的生理功用 FH4一碳基团参与嘌呤和嘧啶的合成，为嘌呤、嘧啶的合成原料，将氨基酸和核酸代谢密切联系起来 (1)N10-CHO-FH4→C2(嘌呤) (2)N5,N10=CH-FH4→C8 (嘌呤) (3)N5,N10-CH2-FH4→甲基(dTMP) SAM参与体内50多种甲基化反应 帮助药物设计;;谷胱甘肽的生物学意义 通过自身氧化保护含巯基的蛋白质和酶的生物学活性 通过自身氧化保护膜结构的完整和正常 通过自身氧化维持亚铁血红蛋白的运氧功能 参与过氧化物的清除反应 促进非营养物质的生物转化;;;;;感谢观看！