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《生物化学》基本概念和知识要点

2020秋

氨基酸部分

基本概念：

L-型氨基酸通式，氨基酸两性解离，等电点，分配层析

熟记20种基本氨基酸的结构及3个字母代表

知识要点：

1．蛋白质合成氨基酸有哪些种，哪些是酸性氨基酸，碱性氨基酸，非极性氨基

酸？

2.为什么说氨基酸通常是以离子形式存在，氨基酸的带电数与哪些因素有关？

3．如何求氨基酸的等电点？（短肽的等电点计算）

4．茚三酮反应的原理及其应用

5．氨基酸的哪些性质可用于氨基酸的定性定量分析？

6．分配层析的基本原理及其应用（纸层析、离子交换层析、分子筛层析、亲和

层析、气相/液相色谱的工作原理）

蛋白质部分

基本概念：

理解蛋白质的结构层次：一级结构，二级结构，三级结构，四级结构肽平面，

肽键，二面角，α-螺旋，β-折叠，β-转角，纤维状蛋白，α-角蛋白，β-角蛋白，

胶原蛋白，超二级结构，蛋白质结构域，寡聚蛋白，蛋白变性，复性，蛋白质

的对称性，协同效应

知识点：

1.蛋白质的组成元素是哪些，元素组成最稳定的是哪种？

2.蛋白质的分子量与氨基酸残基数的关系

3.简单蛋白和结合蛋白的区别

4.蛋白质有哪些结构层次，如何定义？相互之间有何联系？

5.蛋白质生物学功能有哪些？

6.理解蛋白质的一级结构，如何读和写蛋白质的氨基酸序列？蛋白质一级结构

与其生物学功能有何关系？

7.肽键的结构特点？

8.氨基酸序列测定的一般程序，总的策略是什么？氨基酸序列测定时N-末端和

C-末端测定生物主要方法。

9.蛋白质二级结构类型，有关参数及特点。

10.什么是超二级结构，它有哪几种基本的类型？

11.α-角蛋白、β-角蛋白及胶原蛋白的结构特点（理解结构与功能的关系）

12.稳定蛋白三维结构的力有哪些，它们对蛋白质高级结构有何意义？

13.蛋白质变性，变性的本质，引起蛋白质变性的因素。

14.球状蛋白共同的结构特点

15.以一种蛋白质为例说明蛋白质结构与功能的一致性？

16.什么是蛋白质的四级结构，别构效应，同促效应，异促效应？

17.血红蛋白与肌红蛋白相比结构和功能有何不同？

18.常用的测定蛋白质的分子量的方法有哪些？

19.蛋白质溶液稳定的因素是什么，如何使蛋白质沉淀？

20.盐溶和盐析的机制

21.蛋白质分离纯化有哪些方法，各自的原理是什么？

酶学

基本概念：

酶的生物学特性，辅酶，辅基，酶活力单位，比活力，酶蛋白，全酶，酶的专

一性，酶的活性中心，米氏常数，变构调节，共价修饰调节，酶原激活，

同工酶，多酶体系，级联放大效应，维生素，脂溶性维生素，水溶性维生素

知识要点：

1.什么是酶促动力学？底物浓度与酶促反应速度有何关系？

2.米氏方程的公式，米氏常数有何物理意义和生物学意义？

3.影响酶促反应速度的因素有哪些？各自的作用机制

4.激活剂和抑制剂与变构调节的调节物的区别

5.不可逆抑制剂与可逆抑制剂的区别

6.可逆抑制剂有哪些类型，它们对酶的动力学特性的影响

7.影响酶高效性的因素及其作用机制

8.为什么组氨酸是最合适的活性中心作用基团？

9.理解溶菌酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶的催化机制。

10.酶的活性调节方式有哪些？共价修饰调节的类型及生物学意义。

11.什么是同工酶，同工酶有何意义？

12.酶分离纯化及活性测定的原则，酶的分离纯化与一般蛋白质的分离纯化比

较有需要注意哪些？

13.维生素在生命活动中有何意义？维生素与辅酶的关系

14.了解主要的维生素的来源，功能及缺素症

核酸的结构与功能

基本概念：

核苷酸，核酸，DNA，RNA，DND双螺旋结构模型，DNA变性，复性，

分子杂交

知识要点：

1.组成核酸的碱基种类，组成核酸的核苷酸有哪些？核苷酸的基本结构

2.DNA的一级结构是什么？如何表示（读和写）核苷酸的一级结构？

3.DNA双螺旋结构特征

4.DNA二级结构有哪些类型？（构象-构型）

5.DNA的超螺旋结构是如何形成的？

6.DNA的主要生物学功能是什么？DNA作为遗传物质载体的证据

7.RNA的种类、结构特点及其功能（mRNA、tRNA、rRNA等）

8.如何检测核酸的存在和量？

9.什么是核酸变性，它有哪些表现？与蛋白质变性有何异同？

10.DNA的熔点，它与哪些因素有关？

11.分子杂交及其原理

糖代谢

基本概念：

理解ATP在生物体内的代谢过程中的作用和意义

高能