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BiomoleculeAnalyticsusingMicroscaleThermophoresisJiangsuUniversityZhangyan
NT018-DNA-DNAInteractionAnalysisTitle:ThermodynamiccharacterizationofDNAhybridizationResults:(1)Thebindingcurvesshowedatypicalsigmoidalshape,withthessDNAdisplayingastrongerMSTresponsethanthedsDNA.(2)IncreasingthetemperatureresultedinaclearshiftoftheKdtowardshighervalues.Thehybridizationaffinitywasgreatlyreducedforthemismatch-nucleotides.Object:TemplatessDNA-MatchssDNAFigure1:A)SequencesoftheDNAoligomersB)ExemplaryMSTtimetracesforasingle-stranded(ssDNA)andadouble-strandedDNA(dsDNA).C)Fittedsigmoidalbindingcurveofatemperature-jumpMSTsignalforatemplate-PMinteraction.D)Temperature-jumpbindingcurvesoveratemperaturerangefrom38℃to45℃.
NT018-DNA-DNAInteractionAnalysisFigure2:A)Van′tHoffplotsoftheDNA-DNAhybridizationreactions.Template-PMinblack,template-MM1inblueandtemplate-MM2interactionsinred.B)ComparisonbetweenexperimentallydeterminedandcalculatedΔHandΔSvalues(PM=perfectmatch,MM=mismatch).
Title:TheDecondensationfactor31bindstomono-nucleosomesResults:1)AclearbindingcurvefortheDf31proteinwithmono-nucleosomescouldbedetected.However,BSAascontrolproteinshowednobindingtomono-nucleosomes.2)ThecalculatedKdfromthemeasurementsoftheDf31bindingtomono-nucleosomewas3.72±0.56μM.Object:Decondensationfactor31-nucleosomeNT017-CharacterizationofaProtein–NucleosomeInteractionFig.1MeasurementofDf31bindingtoCy5-labeledmono-nucleosomes.TheKdoftheDf31-mono-nucleosomeinteractionwas3.72±0.56μM.
Title:TheDecondensationfactor31specificallybindstossRNAbutnottossDNAordsDNAResults:1)AclearbindingcurvefortheinteractionoftheDf31proteinandssRNAcouldbedetected.However,ssDNAanddsDNAshowednobindingtoDf31.2)ThecalculatedKdfromthemeasurementsoftheDf31bindingtossRNAwas2
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