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总结串讲

生物化学：研究生物分子和生命的化学反应的科学，运用化学的原理在分子水平上解释生命现象的科学。

氨基酸与蛋白质

结构特点：氨基酸(aminoacid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除Pro为α-亚氨基酸、Gly不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

具有特殊性质的氨基酸：Pro、Trp、Tyr、Phe、Cys、Met、His等根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(9种)；②极性中性氨基酸(6种)；③极性带电氨基酸，包括：酸性氨基酸(Glu和Asp)和碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。010201分类：

等电点（pI）等电点的计算氨基酸在等电点状态下，溶解度最小不同pH时的电泳行为?pHpI时，带负电荷，向正极移动pH=pI时，净电荷为零pHpI时，带正电荷，向负极移动?

氨基酸的化学性质茚三酮反应：蓝紫色水合茚三酮试剂Sanger反应：黄色DNFB(2，4-二硝基氟苯)与丹磺酰氯反应：具有强烈荧光DNS-Cl（5-二甲基氨基萘-1-磺酰氯）Edman反应：PITC(苯异硫氰酸)

二、肽每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。02肽—氨基酸和氨基酸之间通过α羧基和α氨基脱水缩合而成的化合物，其中的氨基酸单位称氨基酸残基。01肽键中的四个原子和与之相邻的两个碳原子几乎处在同一平面内称为酰氨平面或肽平面。04肽键—氨基酸间脱水后形成的酰氨键03

三、蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序（含二硫键），其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构（理解牛胰RNase变性、复性实验）。二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。

超二级结构：由两个以上二级结构聚集形成规则的二级结构的组合体，如βαβ和βββ。模体（motif）属于蛋白质的超二级结构，由2个或2个以上具有二级结构的的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥专一的功能。

三级结构：多肽链通过盘旋、折叠，形成紧密的借各种次级键维持的球状构象。指多肽链所有原子的空间排布。其维系键主要是非共价键（次级键）：氢键、疏水键、范德华力、离子键等，也可涉及二硫键。结构域（domain）：在二级结构及超二级结构的基础上，多肽链进一步卷曲折叠，组装成几个相对独立的、近似球形的三维实体。

四级结构：寡聚蛋白中亚基种类、数目、空间排布及亚基间相互作用力。其维系键为非共价键。亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。壹贰

四、蛋白质的理化性性解离与等电点：蛋白质的胶体性质：蛋白质的紫外吸收：蛋白质的变性：变性本质：破坏非共价键和二硫键，即破坏空间结构，但不改变蛋白质的一级结构。

五、蛋白质的分离与纯化：盐析（与盐溶区分）与有机溶剂沉淀：电泳：透析与超滤：层析：离子交换层析、凝胶过滤层析、亲和层析

六、蛋白质一级结构的测定巯基化合物还原法和过甲酸氧化法二硫键的处理胰蛋白酶Lys－X(X≠Pro)，Arg－X?胰凝乳蛋白酶Tyr－X(X≠Pro)Trp－X，Phe－X常用的水解酶等溴化氰（CNBr）－Met－X－只断裂由甲硫氨酸的羧基所形成的肽键CNBr裂解产生的片段较大N端氨基酸的测定等

酶与辅酶

STEP3STEP2STEP1酶是一类由活细胞产生的对其特异底物具有高效催化作用的生物大分子，包括蛋白质、核酸。全酶的组成：酶蛋白和辅因子（辅酶、辅基）酶分子上只有少数氨基酸残基与催化活性直接相关，这些与酶活性相关的区域称为酶的活性中心，又称活性部位。

理解底物浓度对反应速度的影响米氏方程Km的意义Vm的意义

CBA竞争性抑制反竞争性抑制非竞争性抑制三种可逆抑制的特点:

辅酶1TPP：即焦磷酸硫胺素，由硫胺素（VitB1）焦磷酸化而生成，是脱羧酶的辅酶，在体内参与糖代谢过程中α-酮酸的氧化脱羧反应。FMN和FAD：即黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD），是核黄素（VitB2）的衍生物。FMN或FAD通常作为脱氢酶的辅基，在酶促反应中作为递氢体（双递氢体）。2

NAD+和NADP+：即尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+，辅酶Ⅰ）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，辅酶Ⅱ），是VitPP（VitB3）的衍生物。NAD+和NADP+主要作为脱氢酶的辅酶，在酶促反应中起递氢体的作用，为单递氢体。磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺：是VitB6的衍生物。磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺可作为氨基转