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生化实习个人总结

《生化实习个人总结》

在[实习单位名称]的生化实习已经圆满结束。这段实习经历不仅让我在理论与实践的结合上有了质的飞跃，更在个人的职业素养和团队协作能力方面得到了极大的提升。以下是我对这次生化实习的个人总结：

一、实习目的

1.理论联系实际

通过参与生化实验项目，将在学校学到的生物化学理论知识应用到实际操作中，加深对生物化学原理、反应机制和实验技术的理解。例如，在蛋白质的分离与纯化实验中，亲眼目睹了不同层析技术根据蛋白质的性质差异进行分离的过程，使我对课堂上所学的蛋白质结构与性质相关知识有了更为直观和深刻的认识。

2.熟悉生化实验技术与仪器设备

熟练掌握常见的生化实验技术，如电泳技术（包括琼脂糖凝胶电泳和聚丙烯酰胺凝胶电泳）、酶活性测定、分光光度法等。同时，学会正确操作和维护各种生化仪器设备，如离心机、移液器、紫外-可见分光光度计等。这些技能的掌握为我今后从事生化相关领域的工作或研究奠定了坚实的基础。

3.培养科研思维与解决问题的能力

在实习过程中，接触到一些实际的科研项目和实验课题，学习如何设计实验方案、分析实验结果以及解决实验过程中遇到的各种问题。这有助于培养我的科研思维能力，学会从实验现象中发现问题，提出合理的假设，并通过进一步的实验验证来解决问题。

二、实习内容

1.实验室基础操作训练

-溶液配制：在实习初期，主要进行了各种生化实验所需溶液的配制工作。这包括缓冲溶液（如磷酸盐缓冲液、Tris-HCl缓冲液等）、试剂溶液（如蛋白质染色剂考马斯亮蓝、酶底物溶液等）的配制。通过准确称量药品、控制溶液的pH值和浓度，我深刻体会到了溶液配制在生化实验中的重要性，任何微小的误差都可能影响到实验结果。

-仪器设备使用培训：接受了离心机、移液器、分光光度计等仪器设备的使用培训。学会了根据不同的实验需求，正确选择离心机的转速和离心时间；掌握了移液器的正确操作方法，包括量程的选择、吸液和放液的技巧，以确保移液的准确性；了解了分光光度计的工作原理，能够熟练使用它进行物质的定量分析，如通过测定吸光度来计算溶液中蛋白质或核酸的浓度。

2.生物大分子的实验操作

-蛋白质的提取与鉴定

-从动物组织或细胞中提取蛋白质是一项具有挑战性的工作。我参与了使用匀浆器将组织破碎，然后通过离心、盐析、透析等步骤进行蛋白质的粗提取过程。在这个过程中，需要注意控制实验条件，如温度、pH值和离子强度，以防止蛋白质的变性和降解。

-对提取的蛋白质进行鉴定，采用了电泳技术和蛋白质定量分析方法。通过聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE），可以根据蛋白质的分子量大小将其分离，并与标准蛋白质分子量标记物进行对比，确定目标蛋白质的分子量范围。同时，使用考马斯亮蓝染色法对凝胶中的蛋白质进行染色，以便观察和分析蛋白质的分离效果。利用分光光度法，根据蛋白质与特定试剂（如Bradford试剂）的显色反应，测定蛋白质的浓度，为后续的实验提供准确的定量依据。

-核酸的提取与分析

-参与了从细菌或植物组织中提取核酸（DNA和RNA）的实验。在提取过程中，运用了细胞裂解、酚-氯仿抽提、乙醇沉淀等技术。例如，在细菌DNA的提取中，通过溶菌酶和SDS等试剂裂解细菌细胞壁和细胞膜，释放出DNA，然后经过酚-氯仿抽提去除蛋白质杂质，最后用乙醇沉淀得到纯净的DNA。

-对提取的核酸进行质量检测和分析。利用琼脂糖凝胶电泳检测核酸的完整性和纯度，通过观察电泳条带的清晰度和亮度来判断核酸的质量。同时，使用紫外分光光度计测定核酸在260nm和280nm处的吸光度比值（A260/A280），以此来评估核酸的纯度。如果比值在1.8-2.0之间，表明核酸纯度较高，可用于后续的分子生物学实验，如PCR扩增、基因克隆等。

3.酶学实验

-酶的提取与纯化：从特定的生物材料（如微生物发酵液或动物脏器）中提取酶，并通过柱层析技术（如离子交换层析、凝胶过滤层析）进行纯化。在离子交换层析过程中，根据酶分子表面的电荷性质与层析柱填料的离子交换作用，将目标酶与其他杂质分离开来。凝胶过滤层析则是利用酶分子与凝胶填料之间的分子筛效应，按照分子量大小进行分离。通过这一系列的纯化步骤，能够得到纯度较高的酶制剂。

-酶活性测定：学习了多种酶活性测定的方法，如通过测定底物的减少量或产物的生成量来反映酶的活性。以淀粉酶为例，采用碘-淀粉比色法测定淀粉酶的活性。淀粉酶能够将淀粉水解为糊精和麦芽糖等产物，而碘与未被水解的淀粉反应呈现蓝色，随着淀粉酶作用时间的延长，蓝色逐渐变浅。通过在特定波长下测定反应体系的吸光度变化，根据标准曲线计算出淀粉酶的活性。在酶活性测