蛋白质的基本机构和功能.pptxVIP

第二章蛋白质的结构与功能Chapter2StructureandFunctionofProtein

主要内容蛋白质的分子组成蛋白质的分子结构蛋白质的理化性质蛋白质的分离纯化

A大肠杆菌约含蛋白质3000种，人体内含蛋白质10万余种。B蛋白质是细胞中含量最丰富的生物大分子C约占人体固体成分的45%，可达细胞干重的70%。蛋白质(Protein)的种类繁多

蛋白质是生命的物质基础1.催化功能2.调节功能3.支持功能4.运输功能5.营养功能6.运动功能7.防御功能8.识别功能9.信息传递功能10.凝血与抗凝血功能蛋白质的生物学功能

第一节蛋白质的分子组成

一、蛋白质的元素组成C50~55%H6~7%O19~24%N13~19%S0~4%有些蛋白质还含有P、Fe、Cu、Mn、Zn、Se等。各种蛋白质含氮量接近，平均为16%；样品测定中1克氮相当于含6.25克蛋白质（凯氏定氮法）。

二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸蛋白质受酸、碱或蛋白酶水解产生游离氨基酸。因此，组成蛋白质的基本单位是——氨基酸(aminoacid)。

根据R侧链基团的结构和性质的不同，可将20种氨基酸分为4类：非极性疏水性氨基酸极性中性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸（一）氨基酸的分类

非极性疏水氨基酸侧链为烃基、吲哚环、甲硫基等疏水性基团。这类氨基酸在水中的溶解度小于极性中性氨基酸。极性中性氨基酸侧链为羟基、巯基、或酰氨基等极性基团，有亲水性，但在中性水溶液中不电离的氨基酸。壹贰

01酸性氨基酸侧链上有羧基，在水溶液中能释放出H+而带负电荷的氨基酸。有谷氨酸、天冬氨酸。02碱性氨基酸侧链上有氨基、胍基或咪唑基，在水溶液中能结合H+而带正电荷的氨基酸。有赖氨酸、精氨酸和组氨酸等。

氨基酸按照极性分类POLARNON-POLARTyrHisGlyAcidicNeutralBasicAspGluGlnCysAsnSerThrLysArgAlaValIleLeuMetPheTrpPro极性或非极性，是氨基酸性质的基础

NorthwestlineLeuL-C-C-CONH2-C-CONH2-C-COOH-C-C-COOH-H-CH3-C-OH-C-SH-C-C-S-CPPro-C-CCNN+-C-C-C-C-NH3+-C--C--OH-C-NSouthlineCircularlineCentrallineAliphaticAmideAcidicImino,CircularBasicSulfurHydroxyAromatic-C-C-C-N-C-NN+=C-C-C-CC-C-C-CCC-CCCCHNC-COOHa-C-COHGlnQAspDGluEPheFArgRLysKHisHGlyGAAAlaVValIIleSerSThrTCysC氨基酸代谢图TrpWNon-polarPolarArgRTyrYAsnNMetM

氨基酸的理化性质01物理性质都是白色晶体，熔点较高。能溶于强酸和强碱溶液；在水中的溶解度各不相同。01两性解离与等电点氨基酸是两性电解质，其解离方式取决于所处溶液的酸碱度。01

氨基酸的等电点（isoelectricpoint,pI)在某一pH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点。010203

利用此性质可采用紫外分分光度法测定溶液中蛋白质的含量。3124紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸对紫外光有吸收作用。其最大吸收峰在280nm附近，以色氨酸吸收最强。

氨基酸的化学反应茚三酮反应

氨基酸与水合茚三酮在溶液中共热，发生一系列反应，生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm。此反应可用于氨基酸的定性和定量分析。注：脯氨酸、羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色化合物。

氨基酸分析仪图解AspThrThrLysGlyGluSerProAlaCysValMetIleLeuTyrPheHisNH3Arg0.20.41.00.60.8光吸收流出液(mL)15cm柱，pH3.25，0.067mol/L柠檬酸钠15cm柱，pH4.25，0.067mol/L柠檬酸钠15cm柱，pH5.25，0.12mol/L柠檬酸钠缓冲液泵显色反应管茚三酮泵已分开的氨基酸离子交换柱样品注入口记录仪光电倍增管光源

与亚硝