酵母细胞中Ubp3对游离K63泛素链降解机制的深度剖析
一、引言
1.1研究背景
泛素化与去泛素化是真核细胞中至关重要的蛋白质翻译后修饰过程,它们如同细胞内的“分子开关”,对众多细胞生理功能起着关键的调控作用。这一动态平衡过程高度依赖于高度特异性的催化机制,其中,泛素化由泛素激活酶(E1)、泛素结合酶(E2)和泛素连接酶(E3)协同完成,它们依次作用,将泛素分子共价连接到靶蛋白上,形成单泛素化或多聚泛素链修饰,赋予靶蛋白特定的“命运”信息;而去泛素化则由去泛素化酶(DUBs)催化,从蛋白质上移除泛素分子,逆转泛素化修饰,精细调控细胞内的蛋白质稳态。
在细胞的生命活动中,泛素化修饰如同
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