9001-60-9 乳酸脱氢酶 基本数据.docxVIP

代谢监测的全能哨兵——乳酸脱氢酶

引言

乳酸脱氢酶（LactateDehydrogenase，简称LDH或LD，CAS号9001-60-9）是糖酵解途径的末端限速酶，催化丙酮酸与乳酸之间的可逆反应，同时伴随NADH与NAD?的相互转化。该酶广泛存在于几乎所有动物组织、微生物和植物中，是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一。在结构上，乳酸脱氢酶是由四个亚基组成的四聚体蛋白，总分子量约135–140kDa，每个亚基分子量约35kDa。人体中的LDH由A、B、C三种亚基构成，其中A亚基（骨骼肌型）和B亚基（心肌型）可组合成LDH1到LDH5五种同工酶，不同组织和器官中的同工酶谱各有特征。

乳酸脱氢酶的核心任务是催化丙酮酸与乳酸的可逆转化，在细胞能量代谢中扮演着关键角色。在有氧条件下，LDH催化乳酸氧化为丙酮酸，后者进入三羧酸循环彻底氧化供能；在无氧条件下，LDH则催化丙酮酸还原为乳酸，再生NAD?以维持糖酵解的持续进行，为细胞提供应急能量。然而，这把“代谢天平”的真正价值远不止于维持能量平衡。由于LDH在细胞内含量丰富且分子相对稳定，当细胞膜完整性遭受破坏——无论源于物理损伤、化学毒物侵袭还是疾病导致的坏死——LDH便会从胞质中迅速释放进入血液和体液。这一特性使LDH成为反映细胞损伤状态的“生存信号灯”，在基础研究与临床诊断中占据不可替代的重要地位。

一、作为研究工具

1.细胞损伤与