生物化学 第四章 酶学习题含答案.doc

第四章 酶学习题 是非题 当[S]≤[E]时酶促反应的速度与底物浓度无关。 在底物浓度为限制因素时，酶促反应速度随时间而减小。 酶的最适温度和最适pH是酶的特性常数。 辅酶的辅基都是与酶蛋白结合紧密的小分子物质。 辅酶与辅基都是酶活性不可少的部分，它们与酶促反应的性质有关，与专一性无关。 当[S]＞＞Km时，酶促反应速度与酶浓度成正比。 抑制剂二异丙基氟磷酸（DFP或DIFP）能与活性部位含Ser-OH的酶结合使其失活。 酶促反应的初速度与底物浓度无关。 根据定义：酶活力是指酶催化一定化学反应的能力。一般来说，测定酶活力时，测定产物生成量，比测定底物减少量更准确。 有些酶在较低温度下容易失活，这是由于酶的失活具有负熵。 对于绝大多数酶而言，分子量都大于50×103u。 酶与底物相互靠近，形成酶-底物复合物的过程，盐键起主要作用。 所有的酶在生理pH时活性都最高。 在非竞争性抑制剂存在时，加入足够量的底物可使酶促反应速度达到正常的Vmax。 在竞争性抑制剂存在时，加入足够量的底物可使酶促反应速度达到正常的。 反竞争性抑制剂是既能改变酶促反应的Km值，又能改变Vmax的一类抑制剂。 非竞争性抑制使Vmax降低意味着ES→E+P反应速度常数K2降低。 加入烷化剂如碘乙酸，使某些酶活性降低说明这些酶恬性部位都有游离的氨基。 所有酶的米氏常数（Km）都可被看成是酶与底物的结合常数（Ks），即Km＝Ks。 溶菌酶和胰凝乳蛋白酶都没有四级结构。 新合成的羧肽酶原A不经酶原的激活过程就没有活性。 凝血酶原和纤维蛋白原合成后必须立即激活，否则需要凝血时不能立即发生作用。 过氧化氢酶在体内的主要作用是以过氧化氢作氧化剂使某些代谢如酚和胺等氧化，借此除去过氧化氢的毒害作用。 将具有绝对专一性的酶与底物的关系，比喻为锁和钥匙的关系还比较恰当。 同工酶是指功能和结构都相同的一类酶。 只有多聚体的酶才具有协同效应。 脲酶的专一性很强，除尿素外不作用于其它物质。 别构酶都是寡聚酶。 有些酶的Km值可能由于结构上与底物无关的代谢物的存在而改变。 调节酶的Km值随酶浓度的不同而改变。 填空题 底物与酶结合的非共价键有 、 和 。 复合酶是由 和 组成。 竞争性抑制剂使酶促反应的Km ，而Vmax 。 当酶蛋白质的羧基和氨基位于活性部位的疏水穴中时，羧基的pKa ，氨基的pKa 。 别构酶的活性与底物作图呈现 形曲线。 在1926年，首次从刀豆提取出来 酶的结晶，并证明它具有蛋白质的性质。 同工酶是一类 酶，乳酶脱氢酶有 种亚基组成的四聚体，有 种同工酶。 常见的脱氢酶的辅酶是 和 ，辅基是 和 。 当底物浓度远远大于Km，酶促反应速度与酶浓度 。 溶菌酶的活性部位有 和 两种氨基酸残基，其催化机制是典型的 。 胰脏分泌的蛋白酶具有相同的作用机制，即由 、 和 三种氨基酸组成的，它们的区别是。 酶分为六大类，1 ，2 ，3 ，4 ，5 ，6 。 酶与底物的亲和关系是以米氏常数为依据，用双倒数作图法求Km和Vmax时，横坐标为 ，纵坐标为 。 一种酶分别被三种浓度相同的抑制剂Ⅰ1、Ⅰ2和Ⅰ3竞争性抑制，它们的抑制程度不同，三种抑制剂的解离常数分别为：K1=0.10，K2=0.01，K3=1.0mmol/L，抑制作用最大的是 。 羧肽酶B专一性地从蛋白质的羧基端切下 和 两种氨基酸。 合成（NAG）6时，D和E糖基之间糖苷键的氧原子以18O标记，经溶菌酶溶解后18O位于产物的 上。 能够降解直链淀粉的酶是 。 多酶体系中催化第一步反应的酶为 ，一般来说它们是调节酶。 酶的比活力是指 。 测定酶活力时要求在特定的 和 条件下，而且酶浓度必须 底物浓度。 解释别构酶形曲线动力学的假说很多，主要的有 和 两种。 天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）催化