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蛋白质化学 一、名词解释 1、基本氨基酸：是指构成蛋白质最常见的20种氨基酸，分别为： 甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸、天门冬氨酸、谷氨酸、天门冬酰胺、谷氨酰胺、精氨酸、赖氨酸、组氨酸、脯氨酸 2、α-碳原子：在氨基酸中，与羧基相邻的碳原子称为α-碳原子 3、两性电解质：既含有酸性基团，又含有碱性基团的电解质。氨基酸即为一种两性电解质 4、氨基酸的等电点：当在某一pH值时，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点 5、肽：由两个以上的氨基酸通过肽键连接起来的化合物，称为肽 6、肽键：由1个氨基酸的α-氨基与另1个氨基酸的α-羧基缩合失去1分子水而形成的化学键叫做肽键 7、二肽：两个氨基酸由1个肽键连接而成的化合物称为二肽 8、多肽：含有10个以上氨基酸的肽称为多肽 9、蛋白质的两性解离：与氨基酸相似，蛋白质既可以在酸性溶液中解离，也可以在碱性溶液中解离，但其解离情况比氨基酸复杂，可解离基团包括末端的α-NH2、α-COOH及可解离的侧链R基 10、蛋白质的等电点：对某一蛋白质而言，当在某一pH值时，其所带的正、负电荷恰好相等（净电荷为零），这一pH值就称为该蛋白的等电点 11、蛋白质的沉淀反应：蛋白质的稳定性是相对的、暂时的、是有条件的。当改变条件时，稳定性就会被破坏，蛋白质就从溶液中沉淀出来，这就是蛋白质的沉淀作用 12、盐溶：中性盐对蛋白质的溶解度有显著的影响，这种影响具有双重性。低浓度的中性盐可以增加蛋白质的溶解度，称为盐溶 13、盐析：高浓度的中性盐可降低蛋白质的溶解度，使蛋白质发生沉淀，这种由于在蛋白质溶液中加入大量中性盐，使蛋白质沉淀析出的作用称为盐析 14、蛋白质的变性：在某些物理化学因素影响下，可使蛋白质分子的空间结构解体，从而使其活性丧失，这称为变性 15蛋白质的复性：当变性因素除去后，变性蛋白质重新回复到天然结构的现象 二、简述和论述 1、酸碱性质氨基酸可分为哪几大类？分别包括哪些氨基酸？ 中性氨基酸可分为五类：脂肪族氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸 含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸 含硫基氨基酸：半胱氨酸、甲硫氨酸 亚氨基酸：脯氨酸 酸性氨基酸：天门冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：精氨酸、赖氨酸、组氨酸 2、蛋白质的α—螺旋结构模型。其要点是什么？ 螺距为0.54nm 含3.6个氨基酸残基 13个原子 3.613 每个AA残基占0.15nm 转100° 肽链内形成氢键 通常，蛋白质分子为右手(-螺旋 右手α螺旋空间位阻较小，符合立体化学的要求，在肽链折叠中容易形成，构象稳定 影响α螺旋形成的因素： ①R基的大小：较大的难形成，如多聚Ile ②R基的电荷性质：不带电荷易形成 ③Pro：（1）-NH参与环的形成，C(-N不能旋转（2）无法提供质子，不能形成链内氢键 3、β—折叠(β—pleated sheet)与α—螺旋比较有何特点？ (-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象；在(-折叠中，(-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm； (-折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直； (-折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。 4、写出基本氨基酸的三字符、一字符。 甘氨酸 Gly G 丙氨酸 Ala A 缬氨酸 Val V 亮氨酸 Leu L 异亮氨酸 Ile I 苯丙氨酸 Phe F 酪氨酸 Tyr Y 色氨酸 Try W 丝氨酸 Ser S 苏氨酸 Thr T 半胱氨酸 Cys C 甲硫氨酸Met M 天门冬氨酸Asp D 谷氨酸 Glu E 天门冬酰胺Asn N 谷氨酰胺 Gln Q 精氨酸 Arg R 赖氨酸 Lys H 组氨酸 His H 脯氨酸 Pro