(071010 生化学与分子生物学)生物化学（答案）下载--.doc

首都师范大学2003年攻读硕士学位研究生入学考试试题及答案 用中文解释下列名词：（每题6分，共60分） Bioinformatics：生物信息学，使计算机技术和生物科学相结合得一门学科称为生物信息学。 Proteome Proteomics:蛋白质组和蛋白质组学，由基因组编码的全部蛋白质为蛋白质组。以蛋白质组为研究对象，在整体水平上研究细胞内蛋白的组成及其活动规律的新兴科学。 Isoelectric focusing：等电聚焦，为一种蛋白质电泳方法。在某一PH下，蛋白质分子的静电荷为0，此时在电场中不泳动，这个PH值即为该蛋白的等电点。当蛋白质分子处在一个从阳极到阴极PH值梯度逐渐增加的介质中电泳时，蛋白质分子会按等电点的大小，依次聚集在与其等电点相同的PH位置上，这种按等电点大小在PH梯度中相对应位置上聚焦的行为称为等电聚焦。 Allosteric effect：变构效应剂，能与酶在非催化不部位结合而改变酶活性的物质。 Ion exchange chromatography：离子交换层析，一种根据分子电荷的不同进行分离的层析技术。静止相是离子交换树脂，移动相是水溶液，离子交换层析通常在柱内进行，带电的分子通过柱的移动速度根据其电荷的符号和大小而被阻挡，也叫做离子交换。 Silent mutation:沉默突变，不改变基因产物的突变作用。 Semiconservative replication：半保留复制，DNA在复制过程中，首先双螺旋的两条多核苷酸链之间氢键断裂，双链解开，然后每条链各自作为模板，以脱氧核糖核苷酸为原料，按照碱基配对规律，合成新的互补链，这样形成的子代DNA分子与原来的亲代DNA的核苷酸顺序完全相同，在此过程中，每个子代分子的一条链来自亲代DNA分子，另一条为新合成的，这种复制方式称为半保留复制。 ELISA（enzyme-linked immunosorbent assay）：酶联免疫吸附分析，一种免疫酶学分析法。把抗原吸附在固相表面，抗体则用特异的酶标记，将固定技术和酶标免疫试剂的优点结合使用，抗原-抗体复合物用酶法进行测定，包括复合物与酶的适当底物共同温育。 Genetic codon：遗传密码，指在DNA链上特定的核苷酸排列顺序，它决定蛋白分子中的氨基酸顺序；决定氨基酸的顺序并携带着蛋白质合成信息的一套密码子。 Oxidative phosphorylation：氧化磷酸化，从ADP合成ATP的磷酸化反应，与线粒体的电子传递系统耦联的过程。 论述题：（任选9题，每题10分，共90分） 蛋白质二级结构的类型、特点及其在整个分子空间结构中的作用。 答：α螺旋：特点：多呈右手螺旋；侧链R基位于螺旋外侧；每周含3.6个残基，螺距0.54nm，每个残基跨距0.15nm，螺旋半0.23nm；每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键，氢键与轴平行。侧链基团R位于螺旋外侧，φ=-57度ψ=-48度。 β-折叠：特点：β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列。通过链间氢键铰链而成。肽链的主链呈锯齿状折叠构象；α-碳原子总处于折叠角上，氨基酸的R基团交替分布在片层两侧，Cα-Cβ键几乎垂直于折叠片平面，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm或0.325nm（完全伸展为0.36nm）；β折叠结构的氢键主要由两条肽链之间形成，也可以在同一肽链不同部位之间形成，几乎所有肽键都参与链内氢键铰链，氢键与链的长轴接近垂直。 β-转角：在β转角部分，由四个氨基酸残基组成；弯曲处的第一个氨基酸残基的-C=O和第四个残基的-N-H之间形成氢键，形成环状结构。 无规则卷曲：指那些不能被归入明确的二级结构，如折叠或螺旋的肽区段，是一种有序的非重复结构。与生物活性有关，对外界理化因子极为敏感。 2、简述细胞内新生肽链折叠的基本原则及动力学途径。 3、论述酶的专一性和活性中心，研究它们有何意义。 答：酶的专一性：就是指酶对它所作用的底物的严格的选择性，酶只能崔化一种或一类底物，发生一定的化学变化，生成一定的产物。 分类：结构专一性：1）绝对特一性 2）相对专一性 a键专一性b基团专一性 立体异构专一性：1）光学专一性 2）几何异构专一性 关于酶作用专一性的假说： 锁钥学说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状，酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。 诱导契合学说：认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补的结构。 三点附着假说：认为酶与底物的结合处至少有三个点，而且只有一种情况是完全结合的形式，只有这种情况下，不对称催化才实现。 酶的活性中心： 能结合并催化