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- 2017-08-14 发布于安徽
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SNase R135
R的C一末端缺失片段SN
构象特性的质谱研究
彭嘉柔杨峰静国忠周筠梅
(北京医科大学医药卫生分析中心 北京 100083)
(中科院生物物理所生物大分子国家实验室 北京 100101)
摘要用基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱与G/u蛋白酶限制酶解相结合的方法,对
金黄色葡萄球菌核酸酶SNaseR的C一束端缺失片段sNRl35的构象特性进行研究,可获得
有关该片段n一螺旋折叠状态的某些结构信息。
1.前言。对蛋白质折叠成其天然的三维结构的过程规律的探索是蛋白质研究中的一个
热点问题,因而有关新生肽链折叠的研究自然为各国科学_工作者所关注。金黄色葡萄球菌核
酸酶SNase和它的类似物SNaseR(它的N一末端带有七个额外的氨基酸残基)的C一末端缺
失片段既是新生肽链折叠研究的理想模型…,也是蛋白质折叠中间态和变性态研究的模
型_…,因而核酸酶C一末端缺失片段构象的解析,对于揭示新生肽链折叠的可能途径和近生理
条件下蛋白质折叠及变性中问态的构象特性研究均有重
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