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Chapter 1 protein structure and function
protein
biomolecular
amino acid
polarity
nonpolarity
hydrophobicity
neutrality
acidity
alkality
glycine, Gly
alanine, Ala
valine, Val
leucine, Leu
isoleucine, Ile
phenylalanine, Phe
proline, Pro
tryptophan, Trp
serine, Ser
tyrosine, Tyr
cysteine, Cys
methionine, Met
asparagine, Asn
glutamine, Gln
threonine, Thr
aspartic acid, Asp
glutamic acid, Glu
lysine, Lys
arginine, Arg
histidine, His
basic amino acid
acidic amino acid
polar amino acid
neutral amino acid
Spectrophotometry
Absorbance Spectrum
Ultraviolet
infrared
absorption peak
wavelength
solubility
side chain
amino group
guanidinium group
imidazolyl
carboxy group
isoelectric point, pI
peptide
polypeptide chain
peptide bond
oligopeptide
polypeptide
amino terminal
carboxyl terminal
residue
ninhydrin/triketohydrindene hydrate
imino acid
glutathione, GSH
hydrosulfide group/sulfhydryl
primary structure
secondary structure
tertiary structure
quaternary structure
α-helix
β-pleated sheet
β-turn
random coil
zinc finger
domain
peptide unit
motif
protein denature
molecular chaperone
allosteric effect
subunit
positive cooperativity
negative cooperativity
renaturation
protein coagulation
ninhydrin reaction
biuret reaction
dialysis
salt precipitation
elctrophoresis
chromatography
prosthetic group
prion protein
disulfide
hydrogen bond
hydrophobic interaction
electrostatic interaction
Van der Waals interaction
Fibrous protein
Conformational change
Globular protein
Protein fold
Ionic bond
Side chain
tetramer
dimmer
monomer
oligomer
denaturation
renaturation
Questions:
Can you give an example to elucidate the relationship between protein primary structure and function?
Can you give an example to elucidate the protein allosteric effect?
Chapter 2 Structure and Function of Nucleic Acid
nucleotide
nucletic acid
deoxyribonucleic acid, DNA
ribonucleic acid, RNA
the chemical component
base
base pair
base pairing
ribose
phosphate
purine
adenine, A
guanine, G
pyrimidine
cytosine, C
uracil, U
th
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