动物生物化学期末复习重点.docVIP

生物化学第章 绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)：研究生命现象的化学本质的科学。 第章 蛋白质 一、氨基酸： 1结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸(8种)；② 极性中性氨基酸(7种)；③ 酸性氨基酸(Glu和Asp)；④ 碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、 肽键与肽链： 肽键：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。分子量为43。氨基酸借肽键联结成多肽链。肽链：由多个氨基酸借肽键线性连接而成。两个氨基酸相连为二肽，依此类推还有三肽、四肽……10个以下氨基酸组成的称寡肽（小分子肽），超过十个就是多肽，而超过五十个就被称为蛋白质。肽单位：又称为肽基，肽键的所有四个原子和与之相连的两个a-碳原子所组成的基团。是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。肽链中的酰胺基(-CO-NH-)称为 肽基 或 肽单位。 三、蛋白质的分子结构： 蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。 1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。 2．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类型：α-螺旋、β-折叠、β-转角、r转角、无规卷曲。 α-螺旋结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键。 3. 超二级结构：指相互邻近的二级结构在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚合体。 4. 在较大的蛋白质分子或亚基中，其三维结构往往可以形成两个或多个空间上可以明显区别的区域。5．三级结构：指多肽链所有原子的空间排布。其维系键主要是非共价键（次级键）：氢键、疏水键、范德华力、离子键等，也可涉及二硫键。 6．四级结构：指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等，其维系键为非共价键。亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。 四、蛋白质的理化性质： 1．两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点（pI）。 2．蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，以色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280nm。 4．蛋白质的变性：蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。引起蛋白质变性的因素有：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。蛋白质变性作用使得蛋白质丧失了生物活性，而变构只是蛋白脂的结构发生了改变，没有丧失生物活性。 血红蛋白的四个亚基，分别可以结合1个氧分子，在氧气浓度低的地方，在结合的过程中，是一个比一个结合的更容易，也就是协同作用。在运输到低氧高二氧化碳的时候，与氧分子分离又会非常迅速，这样就保证了氧气运输的高速有效 第章 核酸 一、核酸的化学组成： 1含氮碱： 参与核酸和核苷酸构成的含氮碱主要分为嘌呤碱和嘧啶碱两大类。组成核苷酸的嘧啶碱主要有三种——尿嘧啶（U）、胞嘧啶（C）和胸腺嘧啶（T），它们都是嘧啶的衍生物。组成核苷酸的嘌呤碱主要有两种——腺嘌呤（A）和鸟嘌呤（G），它们都是嘌呤的衍生物。 2戊糖：核苷酸中的戊糖主要有两种，即β-D-核糖与β-D-2-脱氧核糖，由此构成的核苷酸也分为核糖核苷酸与脱氧核糖核酸两大类。 3核苷：核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物。由“稀有碱基”所生成的核苷称为“稀有核苷”。如：假尿苷（ψ）二、核苷酸的结构与命名：  核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核酸两大类。核苷酸又可按其在5’位缩合的磷酸基的多少，分为一磷酸核苷（核苷酸）、二磷酸核苷和三磷酸核苷。  此外，生物体内还存在一些特殊的环核苷酸，常见的为环一磷酸腺苷（cAMP）和环一磷酸鸟苷（cGMP），它们通常是作为激素作用的第二信使。  核苷酸通常使用缩写符号进行命名。第一位符号用小写字