蛋白质二级构周期的检测及α-螺旋内疏水力的分析.pdfVIP

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  • 2015-10-21 发布于贵州
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蛋白质二级构周期的检测及α-螺旋内疏水力的分析.pdf

蛋白质二级构周期的检测及α-螺旋内疏水力的分析

摘要 摘要 研究蛋白质的结构对生命科学有重要意义,因为明确了蛋白质的结构,有 助于了解蛋白质的作用,了解蛋白质如何行使其生物功能,认识蛋白质与蛋白 质(或其它分子)之问的相互作用,这无论是对于生物学还是对于生物医学和 生物药学,都是非常重要的。James 针对八十多条蛋白质系列的样本用数字信号处理的方法发现了a一螺旋的周期 为3.6到3.7个氨基酸之间,B一折叠的周期为2.O个氨基酸。我们在研究蛋白 质二级结构预测问题的过程中使用了以上结论。但是一些审稿人指出,随着现 在试验得到的蛋白质数量的增加,原先在小范围内得到的结论是否正确还需要 L.Cornette 检验,不可以直接使用。为此,本文的第一部分严格地遵照James 等人于1986年所用的数学方法(傅立叶变换方法和最大特征值法)用最新的PDB 数据库中三种有代表性的蛋白质序列集合研究了蛋白质的二级结构a一螺旋和 p一折叠的周期性,验证了a一螺旋的周期为3.6—3.7,B一折叠的周期为2.O。 并对此结果进行了显著性检验L检验。本文的第二部分的论点是:由于。一螺 旋的周期为3.6到3.7之间,我们就分别统计。一螺旋相差两个残基和相差三个 残基的两个氨基酸之间疏水值的作用关系,利用相对熵值作为尺度,发现n一 螺旋内疏水力的作用非常显著。特别其中氨基酸A,E,L,K对组成。一螺旋的 贡献最大,于是,将20个氨基酸赋予新的反映。一螺旋内部疏水力的指标,在 此指标下,每个氨基酸序列就成了一个数值序列,将它作八项移动平均所得的 新数列与螺旋结构对应关系很强,Fisher相关系数为O.7088。 关键词:a一螺旋,B一折叠,傅立叶变换,最大特征值,亲和性,疏水力 垒!!!翌!! 一 Abstract of Itis to thestructureof for thesnucture study proteinsl(110wing signmcaJlt is for outthee疏ctofthis outhowthe finding protein,findingprotein proteinhelpful outthemutualea、ectbetweentwo isalso functions,andfinding proteins.Itimponant and to thestructureof L forbiomedicine biologypharmaceuticsstudy proteins.James is andthe of foundthatthe ofa-helixaround3.6 period Comette[1]hasperiod 1 themethodof onabout isaround2.Oin 986 signal eighty B—sheet byapplying whenworkoVerthe ofthe use

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