生物化学第四章酶学.ppt

第四章 酶学   Enzyme 主要内容： 目 录 第一节 酶的概念及作用特点 二、酶及生物催化剂概念的发展 三、 酶作用的特点 四、酶专一性类型 绝对专一性和相对专一性 消化道内几种蛋白酶的专一性 消化道蛋白酶作用的专一性 第二节 酶的命名和分类 1. 习惯命名法: (1)、根据其催化底物来命名； (2)、根据所催化反应的性质来命名； (3)、结合上述两个原则来命名， (4)、在这些命名基础上加上酶的来源 优点：简单、方便 缺点：粗糙、不系统 2、国际系统命名法 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。 优点：系统、严格 缺点：不方便 例如： 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:L-丙氨酸：?-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 ?? ?-酮戊二酸 + 丙氨酸 (1) 氧化-还原酶 Oxidoreductase 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。 (2) 转移酶 Transferase 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。 (3) 水解酶 hydrolase 水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应： (4) 裂合酶 Lyase 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。 (5) 异构酶 Isomerase 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。 (6) 合成酶 Ligase or Synthetase 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A ? B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。 丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸 (7) 核酶（催化核酸） Ribozyme 核酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。 第三节 酶的化学组成与结构 一、酶的化学本质及类别 二、 酶分子的结构 酶的活性中心 酶分子的结构特点 . (2)．催化部位 catalytic site . (3)．调控部位 Regulatory site 酶活性中心的必需基团 . 胰凝乳蛋白酶的活性中心 羧肽酶活性中心示意图 三、酶的活性基团的鉴定 差示标记法图解 亲和标记法 . 四、 酶原的激活 胰蛋白酶原的激活示意图 胰蛋白酶对各种胰脏蛋白酶的激活作用 . 第四节 酶作用机理 一、 酶的催化作用与分子活化能 二、酶催化的中间产物学说 活化能降低 反应过程中能的变化 . 三、 酶作用机理的几种假说 （1）锁钥学说： (2)张力学说 （4）诱导契合学说 四、 酶作用专一性的机制 “三点结合”的催化理论 酶作用专一性机理 酶专一性的“锁钥学说” 酶专一性的“诱导契合学说” 酶催化的独特性质 P387-388 北大 1．酶反应分两类 A. 仅仅涉及电子转移，转换数108 s-1 B. 涉及电子、质子或其它基团转移速率103 s-1 （大多数属于B） 2．酶的催化作用由氨基酸侧链上功能基团和辅酶为媒介 主要是：His、Ser、Cys、Lys、Glu、Asp侧链 3．最适pH范围狭小 4．酶分子大，底物小。酶活性中心围着底物，所以巨大的酶结构对稳定活性部位必要。 5．酶具有4个有利条件 A. 活性部位有1个以上的催化基团，能协同催化 B. 有结合部位 C. 2个或多个底物参加反应时，有1个以上的底物结合部位 D. 酶与底物结合后，底物分子中的键产生张力 五、酶高效催化机理 1.邻近效应和定向效应 例 例 2. 与反应过渡状态结合作用 多功能催化作用 3. 共价催化 4. 酸－碱催化 酶分子中可以作为广义酸、碱的基团 酶分子中可作为亲核基团和酸碱催化的功能基团 溶菌酶催化的反应 溶菌酶-底物复合物 溶菌酶活性中心与底物结合示意图 溶菌酶底物D环变形模型 溶菌酶催化反应机理 羧肽酶结合底物前后构象变化 羧肽酶活性中心Zn2+的中心作用 羧肽酶活性中心必需基团