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天然蜘蛛丝蛋白的分子构象转变特征 中文摘要 天然蜘蛛丝蛋白的分子构象转变特征 中文摘要 天然蜘蛛牵引丝由于其优异的力学性能，早就受到了研究人员的关注，至 20 世 纪90 年代掀起了蜘蛛丝的研究高潮。然而天然蜘蛛丝纤维产量有限，人工合成蜘蛛 丝纤维性能较天然蜘蛛牵引丝还有一定的差距，发展速度受到一定程度的制约。虎纹 捕鸟蛛是一种可人工养殖的蜘蛛，其所产丝纤维在生物医用材料等领域具有良好的潜 在应用价值。 本文以可人工养殖的虎纹捕鸟蜘蛛丝为研究对象，利用氨基酸分析仪、SDS 凝胶 电泳、圆二色光谱分析研究了溶剂体系对再生蛛丝蛋白氨基酸组成、分子量分布以及 分子构象等基本结构的影响，在此基础上，通过圆二色光谱和原子力显微镜对再生蛛 丝蛋白水溶液的分子构象转变以及自组装行为进行了探究。 研究结果表明： （1）再生虎纹捕鸟蜘蛛丝的氨基酸组成与溶剂体系的关系 与原丝相比，三种不 同溶剂体系制备得到的再生蛛丝蛋白中丙氨酸、丝氨酸、甘氨酸仍然占主导地位，但 丙氨酸的含量有所降低，用 LiBr 溶解蛛丝纤维，再经透析得到的水溶液中甘氨酸的 含量有大幅增长，HFIP 直接溶解蛛丝纤维得到的溶液中酪氨酸和缬氨酸的含量有较 大提高。 （2 ）再生虎纹捕鸟蜘蛛丝的分子量与溶剂体系的关系 以HFIP 为溶剂的蛛丝蛋 白溶液的分子量分布较窄，且分子量要比 LiBr 溶解、透析后得到的丝蛋白水溶液的 分子量高得多。 （3 ）再生虎纹捕鸟蜘蛛丝的分子构象与溶剂体系的关系 以HFIP 为溶剂的蛛丝 蛋白溶液中，-螺旋构象占主导地位，而用 LiBr 溶解蛛丝纤维，再经透析所得的水 溶液中，除了-螺旋以外，β-折叠构象也占有一定的比重。 （4 ）环境条件对再生虎纹捕鸟蜘蛛丝水溶液的分子构象的影响 在一定范围内， 时间和温度对再生蛛丝蛋白水溶液分子构象的影响不大；随着浓度的提高，蛛丝蛋白 I 中文摘要 天然蜘蛛丝蛋白的分子构象转变特征 分子构象有从-螺旋向-折叠结构转变的趋势；无论降低或增加原溶液（pH=6.71 ） 的pH 值都能诱导蛛丝蛋白分子构象从β-折叠结构向-螺旋或者无规卷曲结构转变， 但当pH 值增加到8.54 时，蛛丝蛋白分子以-折叠构象为主；相对于钠离子，钾离子 对蛛丝蛋白分子构象的影响较大，能促进-折叠结构的形成。 （5 ）环境条件对再生虎纹捕鸟蜘蛛丝水溶液的分子自组装的影响 随着时间的增 加，蛛丝蛋白的微观结构经历了：纳米粒子微粒的积聚纳米线纳米线的积聚的 变化过程；升高浓度能增加纳米线的长度，并使其发生积聚；pH 值为6.11 时，出现 了较均匀的纳米线；钾离子能够诱导纳米线的形成，并减小纳米线及微粒的直径，同 时有助于蛛丝蛋白微观分层结构的形成。 关键词：虎纹捕鸟蜘蛛丝；溶剂体系；分子构象；分子自组装 作 者：张野妹 指导老师：潘志娟 II Conformational transition of natural spider silk protein Abstract Conformational transition of natural spider silk protein Abstract Spider dragline silk, owing to its excellent mechanical prop