第一篇微生物的生理精品.ppt

第一节 微生物的酶 第二节 微生物的营养 第三节 微生物的产能代谢 概述：酶的研究历史 酶的发现和提出：1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母汁成功实现了发酵。提出了发酵与活细胞无关，而与细胞液中的酶有关。 1913年，Michaelis和Menten提出了酶促动力学原理—米氏学说。 1926年，Sumner从刀豆种子中分离、纯化得到了脲酶结晶，首次证明酶是具有催化活性的蛋白质。 1982年，Cech对四膜虫的研究中发现RNA具有催化作用。 酶是活细胞产生的一类具有催化功能的蛋白质，亦称为生物催化剂 Biocatalysts 。 绝大多数的酶都是蛋白质 (Enzyme和Ribozyme)。 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应Enzymatic reaction。 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物substrate。 三、酶的分类 单成分酶、全酶（双成份酶）； 胞内酶，胞外酶，表面酶； 结构酶，诱导酶； 水解酶、氧化还原酶、转移酶、异构酶、裂解酶、合成酶。 1.氨基酸 与所有的蛋白质一样，酶蛋白也是由氨基酸组成的。在生物体中的蛋白质，由20种氨基酸组成： Ala（丙氨酸） Arg（精氨酸） Asn（天冬酰胺） Asp（天冬氨酸） Cys（半胱氨酸 ） Gln（谷氨酰胺) Glu（谷氨酸） Gly（甘氨酸） His（组氨酸） Ile（异亮氨酸*） Leu（亮氨酸* ） Lys（赖氨酸* ） Met（甲硫氨酸*） Phe（苯丙氨酸*） Pro（脯氨酸） Ser（丝氨酸*） Thr（苏氨酸） Trp（色氨酸* ） Tyr（酪氨酸） Val（缬氨酸） *为必需氨基酸；组氨酸为半必需氨基酸；其余为非必需氨基酸。 氨基酸的种类 肽和肽键 蛋白质的一级结构 蛋白质的二级结构 ?－螺旋 β－折叠 平行式 β－转角 蛋白质的三级结构 肌红蛋白的三级结构 4. 蛋白质的四级结构 五、酶蛋白的活性中心 必需基团:酶分子中有些基团若经化学修饰（氧化、还原、酰化、烷化）使其改变，则酶的活性丧失，这些基团称为必需基团。 非必需基团：有的酶温和水解掉几个AA残基，仍能表现活性，这些基团即非必需基团。 酶活性中心的结构特点 活性中心只占酶分子总体积的很小一部分，往往只占整个酶分子体积的1%-2%。 某些酶活性部位的AA残基 酶 AA残基数 活性部位的AA残基 核糖核酸酶 124 His12, His119, Lys41 溶菌酶 129 Asp52, Glu35 胰凝乳蛋白酶 241 His57, Asp102, Ser195 胃蛋白酶 348 Asp32, Asp215 木瓜蛋白酶 212 Cys25, His159 羧肽酶A 307 Arg127, Glu270,Tyr248,Zn2+ 六、蛋白质生物结构与功能的关系 蛋白质两性电离 七、酶的作用特点 （一）酶和一般催化剂的共性 用量少而催化效率高； 它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。酶本身在反应前后也不发生变化。 酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而加速反应的进行。 （二）酶作为生物催化剂的特性 酶的催化作用可使反应速度提高10７ –101３倍。 例如：过氧化氢分解 2H2O2 ? 2H2O + O2 用Fe3+ 催化，效率为6X10-4 mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，效率为6X106 mol/mol.S。 转换数（turnover number）的概念：每秒钟每个酶分子能催化底物发生变化的微摩尔数，用kcat表示（ ?mol/S ）。 ?-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65?C条件下可催化2吨淀粉水解。 2．专一性 Specificity 酶的专一性 Specificity 又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性，即一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。亦即酶只能催化某一类或某一种化学反应。 例如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化淀粉的水解；核酸酶催化核酸的水解。 （1）相对专一性 (Relative Specificity) 　有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或一类化学键。这种专一性称为相对专一性(Relative