第三章酶和维生素资料.pptVIP

* * * * 二、酶的分子结构 （三）同工酶 同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织中，甚至存在于同一细胞的不同亚细胞结构中，在代谢调节中起重要作用。 乳酸脱氢酶有骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)两型亚基，由两种亚基以不同比例组成的四聚体，存在五种LDH形式：即H4（LDHl）、 H3M1（LDH2）、H2M2 (LDH3)、H1M3(LDH4)和M4 (LDH5) 乳酸脱氢酶的同工酶 二、酶的分子结构 二、酶的分子结构 同工酶的测定已应用于临床诊断。当某组织病变时，存在这些组织中的某种特殊的同工酶就会释放出来，使同工酶谱发生改变，测定血清中相应同工酶谱能较准确地反映病变的部位和损伤程度，有助于疾病诊断。如正常血清LDH2活性高于LDH1，心肌梗死时细胞内LDH1大量释放到血液，使血清中LDH1活性高于LDH2，而肝病时LDH5活性升高。 三、酶促反应的机制 （一）酶-底物复合物的形成与诱导契合假说 E ＋ S → ES → E ＋ P 酶 底物 酶底复合物 酶 产物 酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合  酶的诱导契合动画 四、酶促反应的特点 （一）高度的催化效率 酶具有极高的催化效率，通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。 （二）高度的特异性 酶对其作用底物的选择性称为酶的特异性或酶的专一性。即一种酶只能作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物。 四、酶促反应的特点 （三）酶活性的不稳定性和可调节性 酶的化学本质是蛋白质，具有蛋白质的理化性质。凡能使蛋白质变性的理化因素都能使酶蛋白变性失活。因此酶对环境因素的变化非常敏感，如温度、pH和抑制剂等，表现出高度的不稳定性。酶活力是受调节控制的，它的调节方式很多，包括抑制调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素的调节控制等。 第二节 影响酶促反应速度的因素 影响酶促反应速度的因素主要有底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂和抑制剂等。 一、底物浓度的影响 当酶的浓度不变的情况下，底物浓度对酶促反应的影响呈矩形双曲线关系 二、酶浓度的影响 在一定温度和pH的条件下，当底物浓度大大超过酶的浓度时，酶的浓度与反应速度成正比关系 三、温度的影响 温度对酶促反应速度具有双重影响。升高温度一方面使酶促反应速度加快；同时也使酶蛋白变性加速，反应速度则因酶蛋白变性而减慢。使酶促反应速度最快时的环境温度称为酶的最适温度。 四、pH的影响 酶促反应速度受环境pH的影响。酶促反应速度最大时的pH称为酶的最适pH 五、激活剂的影响 使酶从无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称酶的激活剂。 金属离子（Mg2+、K+等） 激活剂 小分子有机物（胆汁酸盐等）。 六、抑制剂的影响 凡能使酶活性降低而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂(I)。其抑制作用可分为不可逆性抑制与可逆性抑制两类。 （一）不可逆性抑制 此类抑制剂与酶活性中心上的必需基团以共价键结合，使酶失去活性，用透析、超滤等方法不能将其去除，酶活性难以恢复。这种抑制作用称为不可逆抑制。例如农药1059、敌百虫、敌敌畏等有机磷化合物等，低浓度的重金属离子Hg2＋、Ag＋等及As3＋能与酶分子的巯基共价结合，使酶失活。 六、抑制剂的影响 （二）可逆性抑制 此类抑制剂以非共价键与酶或酶-底物结合可逆性结合，使酶活性降低或丧失，用透析或超滤等方法能去除以直接，使酶恢复活性。可逆性抑制可分为2类。 1.竞争性抑制 抑制剂和底物的结构相似，可与底物竞争同一酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物，酶促反应速度减慢，这种抑制作用称竞争性抑制。其反应过程如下： + I EI E + S E + P ES I S 2. 非竞争性抑制 抑制剂与底物的结构不相似，不影响酶与底物结合，而是与酶的活性中心以外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系。这种抑制作用称为非竞争性抑制。抑制作用的强弱仅取决于抑制剂的浓度，增加底物浓度不能解除抑制。 第三节 酶的分类、命名及其在医学上的应用 一、酶的分类与命名 （一）酶的分类 根据国际酶学委员会（IEC）的规定，按照酶促反应性质酶可分为6大类： 1．氧化还原酶类2．转移酶类3．水解酶类4．裂解酶类5．异构酶类6．合成酶类（或连接酶类） （二）酶的命