第三章酶学资料.pptVIP

生物体内的新陈代谢是一切生命活动的基础。新陈代谢是由无数的复杂的化学反应组成的，这些化学反应几乎都是在特异的生物催化剂--酶的驱动下进行的。没有酶就没有生命。 定义：酶是由活细胞产生的，具有催化功能的生物大分子物质，其化学本质绝大部分为蛋白质，少数为RNA（核酶 ribozyme）。 第一节 酶学概况 一、酶的催化特点 (一) 酶与一般催化剂的共性 1．本身反应前后无变化 酶与一般催化剂一样，在化学反应前后都没有质和量的改变。 2．不改变化学反应平衡常数 酶只催化热力学允许的化学反应，只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点，作用是缩短反应达到平衡所需的时间。 3．降低反应的活化能 活化能指的是在一定条件下，能使l摩尔底物全部进入活化态所需要的自由能(卡／摩尔)。 （二）酶的催化特性 1. 高度的催化效率 酶催化效率比非催化反应高108 — 1020倍；比一般催化剂高107 — 1013倍。 如：碳酸酐酶，每摩尔每分钟能转化3．5×107摩尔底物或每秒钟6×105摩尔底物。 2. 高度专一性 作为一种生物催化剂，酶对其作用的底物有一定的要求，即一种酶只作用于一种或一类特定的底物。 酶的专一性分为下面几类： 1）反应专一性（非立体化学专一性）：从底物的键以及组成该键的基团来考虑其专一性。 如：A-B可认为有三部分组成的，两部分是A和B，另一部分为连接他们的键。 （1）绝对专一性： 酶要求底物的键和A、B都必须严格准确，否则不起作用。 例：脲酶只作用于1种底物，即尿素。 （2）族的专一性：(相对专一性、基团专一性) 酶要求有正确的化学键外，还需要A、B中的一侧基团必须正确，否则不起作用。 例：① 胰蛋白酶只要求它水解肽键的羧基端为精氨酸或赖氨酸残基。 ② 胃蛋白酶只作用于芳香氨基酸的氨基和酸性氨基酸及蛋氨酸的羧基形成的肽键。 ③ 弹性蛋白酶专一水解丙氨酸、甘氨酸及丝氨酸等短脂肪链的氨基酸的羧基形成的肽键。 （3）键的专一性： 对酶作用来说，A、B两侧的基团的性质不重要，重要的是连接A、B的化学键必须准确。仅催化1种类型的反应。 例：脂肪水解酶可以催化有机酸的酯类水解，对底物RCOOR，中的R及R，基团没有严格的要求。这种酶专一性低，具有这种专一性的酶较少。 2）立体结构专一性：从酶和底物的立体化学性质来考虑其专一性。 （1）旋光异构专一性：只作用于具有不对称碳原子造成的镜像异构体（光学异构体）中的1种。 例：1）精氨酸酶只能催化L-精氨酸水解为L-鸟氨酸和尿素，不能水解D-精氨酸。 2）乳酸脱氢酶也是具有光学特异性的酶，L(+)乳酸通过其不对称碳原子上的-CH3、-COOH和-OH基分别与乳酸脱氢酶上的A、B和C三基团结合，因此，可受酶催化而转变为丙酮酸。这就是所谓的底物和酶的三点附着（tree-point attachment）理论。D(-)乳酸由于-OH、-COOH的位置正好相反，因此造成与酶的的三个基团不能完成结合，故而不能受酶的催化。 （2） 几何异构专一性：指某些酶只能催化顺式和反式两种异构体之一。 例：1）延胡索酸酶只能催化延胡索酸水化生成苹果酸，而不能催化马来酸。 3．高度的不稳定性，酶易失活 多数酶是蛋白质。决定酶的作用条件一般应在温和的条件下，如中性pH、常温和常压下进行。强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。 4．酶的催化活性的可调节性 酶作为生物催化剂，它的活性受到严格的调节控制。调节的方式有许多种，包括反馈抑制、调节蛋白的作用、别构调节、共价修饰调节、酶原激活、激活剂和抑制剂的作用，还有更高一级的激素水平和神经系统的调节。在不同层次的调节作用下，体内数百种酶有条不紊地适时、适地、适量地发挥作用，使机体处于正常的生理状态。而一个失去调控的酶即使它具有催化能力，甚至更高的催化能力，但是它不能和其他部分配合，而成为一个失效成分，使生物体产生病态，甚至死亡。 5．辅酶、辅基和金属离子影响酶的催化活力 许多酶分子在其组成上除了蛋白质组分外，还需要非蛋白质的辅助部分的参与才能起到催化作用，这类酶称为结合酶。只有全酶才有催化活性。 结合酶（全酶） = 酶蛋白 + 辅助因子（金属离子或小分子 (conjugated enzyme) (apoenzyme) (cofactor) 有机化合物 ） 辅助因子分类： 按其与酶蛋白结合的牢固程度与作用特点不同可分： ——— 辅基、辅酶。 辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤的方法除去。它与酶结合，又在单