第十章蛋白质的降解和氨基酸代谢解读.pptVIP

第十章 蛋白质的降解和氨基酸代谢 蛋白质降解与氨基酸代谢概况 第一节 蛋白质的酶促降解 蛋白质必须先在蛋白水解酶的参与下，水解成氨基酸才能进行代谢，水解蛋白质的酶根据其催化特性不同可分为两大类：蛋白酶（Proteinase）和肽酶（Peptidase）。 一.肽链内切酶（蛋白酶） 作用于肽链内部，从而使多肽链变为许多小肽段，蛋白酶常以其来源命名，如动物中的胃蛋白酶、胰蛋白酶，植物中的菠萝蛋白酶、木瓜蛋白酶等。 二．肽酶 肽酶又称肽链端解酶或肽链外切酶(exopptidase)，只作用于多肽链的末端，依次将氨基酸一个一个地或两个两个地从肽链上分解下来。其中，专一性作用于羧基末端肽键的称为羧肽酶（carboxypeptidase）；专一性作用于氨基末端肽键的叫氨肽酶（aminopeptidse）。专门水解二肽的叫二肽酶。 蛋白质的降解是在蛋白酶和肽酶的共同作用下完成的。 首先在蛋白酶的作用下，蛋白质多肽链被水解成许多小肽段，暴露出很多末端，而后在肽酶作用下进一步水解，最终变成各种游离氨基酸。 消化道内几种蛋白酶的专一性 泛素或泛肽（ubiguitin）是一种8.5KD（76a.a.残基）的小分子蛋白质，普遍存在于真核细胞内。一级结构高度保守，酵母与人只相差3个a.a残基，它能与被降解的蛋白质共价结合，使后者活化，然后被蛋白酶降解。 ——The Nobel prize winner’s research of this year is related with this kind of protein. 蛋白质降解的泛素途径 第二节 氨基酸的降解与转化 异养生物如单核原核生物和动物经常分解部分氨基酸的碳架以获取能量，并以尿素或氨的形式排除体外，其余氨基酸可转化其它含氮化合物。自养生物如高等植物，在正常情况下不需以分解氨基酸来获取能量（因为它们可利用光能或化学能来合成有机物），氨基酸的分解则主要是产生中间产物，作为合成其它含氮化物的原料。 天然氨基酸分子都含有α-氨基和羧基，因此，分解代谢时都有共同的途径，即脱氨基和脱羧基两个方面。 其中以脱氨基为主要的代谢途径。 一、脱氨基作用 氨基酸在代谢中失去氨基的作用称为脱氨基作用(deamination)。脱氨基有氧化脱氨基(oxidative deamination)、联合脱氨基(transdeamination)、非氧化脱氨基(nonoxidative deamination)和脱酰胺基(deamidation)等多种形式。 （一）氧化脱氨基作用 这是氨基酸脱氨基的主要方式。氨基酸脱去氨基后变成相应的酮酸。有两类酶可催化氧化脱氨基。 1．氨基酸氧化酶 属于需氧脱氢酶类，辅基为FAD和FMN，它催化氨基酸脱氨生成相应的α-酮酸、NH3和H2O。 氨基酸氧化酶的活性很低，在氨基酸氧化脱氨中意义不大。 2． 氨基酸脱氢酶 属于不需氧脱氢酶类，辅酶为NAD(P)+ 。生物体内以谷氨酸脱氢酶（GDH）最为重要，它广布于动、植物及微生物中，大部分存在于线粒体基质中，活性很强，是氧化脱氨基的主要酶系。 谷氨酸脱氢酶专一性很强，只能作用于谷氨酸，其它氨基酸的氧化脱氨需经转氨酶和谷氨酸脱氢酶共同作用完成。 此种脱氨基的方式称为联合脱氨基。 谷氨酸在氨基酸代谢中的意义 大多数转氨酶，优先利用α-酮戊二酸作为氨基的受体，生成Glu。如丙氨酸转氨酶（谷丙转氨酶，GPT），可生成Glu，肝细胞受损后，血中此酶含量大增，活性高。 转氨酶辅酶是维生素B6（磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺） （二）非氧化脱氨基作用 非氧化脱氨反应的种类很多，大多存在于微生物中，少数存在于动植物。例如，解氨酶催化的脱氨基反应，属直接脱氨基作用：苯丙氨酸解氨酶（PAL）和酪氨酸解氨酶（TAL）催化苯丙氨酸和酪氨酸分别脱氨，生成的反式肉桂酸、反式香豆酸经羟基化和甲基化形成香豆醇、松柏醇、芥子醇等，最后聚合为木质素（lignin），成为细胞壁的组分。反式香豆酸也可转化为对-羟苯甲酸，再经羟化和甲基化可形成CoQ（泛醌），成为电子传递链中的氢传递体。 （三）脱酰胺基作用 构成蛋白质的20种氨基酸中有两种酰胺：谷氨酰胺与天冬酰胺。在相应的酰胺酶催化下，发生水解作用而脱去酰胺基 二．氨基酸的脱羧作用 在脱羧酶（decarboxylase）作用下，氨基酸脱羧，生成相应胺类化合物，这类反应叫脱羧作用（decarboxylation）。 a.a脱羧酶专一性很强，每一种a.a都有一种脱羧酶，辅酶都是磷酸吡哆醛。氨基酸脱羧后所形成的胺类（amines），对植物的生长发育产生极为重要的生理作用。 （一）直接脱羧基作用 1．谷氨酸脱羧 在谷氨酸脱羧酶作用下，谷氨酸直接脱羧生成γ-氨基丁酸（γ-aminobutyri