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第三章 酶 学 酶(enzyme，E)是由活细胞合成，在生物体内外具有催化作用的特殊蛋白质。酶是人体内生物化学反应最主要的生物催化剂(biocatalyst)。酶催化发生反应的物质称为酶的底物(substrate，S)，酶具有的催化能力称为酶活性。人体内酶活性与生理活动相适应，酶活性异常与疾病发生与发展密切相关。 预习项目 食物在一系列消化酶的催化作用下，分解为小分子消化产物被人体吸收利用。胰腺分泌消化酶蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶核蛋白酶等等胰消化消化在病理情况下，这些酶在胰腺导管及细胞内被活化即可引起胰腺炎。胰腺炎淀粉酶. 什么是酶？生物体内酶相对于体外一般催化剂有哪些特点？ 2. 酶的分子结构与酶活性有什么关系？体外检测酶. 酶学知识对于临床疾病的诊断与治疗有哪些方面的应用？ 学习项目 学习目标 了解：酶的命名与分类、酶与临床医学的关系 熟悉：酶的概念与本质、酶作用特点、米氏方程和米氏常数 掌握：维生素与酶的关系、酶的活性中心、酶原与其激活、同工酶及其临床应用、影响酶促反应的因素 第一节 酶作用的特点 酶具有一般催化剂的性质。酶催化热力学允许的化学反应，酶在化学反应前后没有质和量的改变，能加速可逆反应的进程，而不改变化学反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数。酶是蛋白质，又具有一般催化剂所没有的生物大分子特性，酶促反应具有特殊性质与反应机制。 一、高效性 酶加速化学反应的机制一般催化剂都是降低化学反应的活化能(activation energy) (图3-1)。但酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能，使底物只需较少的能量便可进入活化状态活化能。酶的催化效率通常比一般催化剂高107～1013倍。例如，脲酶催化尿素的水解速度是H+催化作用的7×1012倍。 与一般催化剂不同，酶对催化的底物具有选择性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物。酶对底物的选择性称为酶作用的特异性或专一性(specificity)。根据酶对底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为以下三种类型。 （一）相对特异性 有些酶能作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对特异性(relative specificity)。例如，脂肪酶不仅水解脂肪，也水解简单的酯；磷酸酶对一般的磷酸酯键都有水解作用，可水解甘油或酚与磷酸形成的酯键。 （二）绝对特异性 有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种特异的反应，生成一种特定结构的产物，这种严格的特异性称为绝对特异性(absolute specificity)。例如，琥珀酸脱氢酶仅能催化琥珀酸与延胡索酸之间的氧化还原反应；脲酶仅催化尿素水解生成C02和NH3，而对尿素的衍生物，如甲基尿素不起作用。 脲酶 （NH2）2CO ＋ H2O 2NH3 ＋ CO2 三、可调节性 酶促反应受多种因素调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括酶与代谢物在细胞内的区域化分布；代谢物对代谢途径系列酶中的关键酶、变构酶的抑制与激活；酶共价修饰的级联调节；以及对酶生物合成的诱导与阻遏、酶降解速度等方面调节。 （一）变构调节 许多酶具有变构现象。一些代谢物与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆地结合，使酶的空间构象改变，导致其催化活性改变。这种调节方式称为变构调节(allosteric regulation)。受变构调节的酶称为变构酶（allostefic enzyme）。调节变构酶的代谢物称为变构效应剂(allosteric effector)。使酶对底物的亲和力增加，从而加快反应速度的效应剂称为变构激活剂(allosteric activator)，反之，降低反应速度者称为变构抑制剂(allosteric inhibitor)。例如，ATP和柠檬酸是糖分解途径中磷酸果糖激酶-1的变构抑制剂。这两种物质增多时，糖酵解代谢途径受到抑制，防止产物过剩；而ADP和AMP是该酶的变构激活剂，这两种物质增多，激发葡萄糖氧化供能，增加ATP生成。 （二）酶的共价修饰调节 酶蛋白肽链基团与化学基团可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰(covalent modification)或化学修饰(chemical modification)。酶的共价修饰包括磷酸化/脱磷酸化、乙酰化/脱乙酰化、腺苷化/脱腺苷化、甲基化/脱甲基化，以及-SH/ -S-S-互变等化学反应。其中以酶的磷酸化/脱磷酸化修饰最为常见。在共价修饰过程中，酶发生无活性(或低活性)与有活性(或高活性)两种形式的互变。 酶的变构调节和共价修饰是体内酶活