生物化学复习教程.doc

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(一)名词解释 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) (二)填空题 1.蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。 2.大多数蛋白质中氮的含量较恒定,平均为___%,如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为____%。 3.在20种氨基酸中,酸性氨基酸有_________和________2种,具有羟基的氨基酸是________和_________,能形成二硫键的氨基酸是__________. 4.蛋白质中的_________、___________和__________3种氨基酸具有紫外吸收特性,因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。 5.精氨酸的pI值为10.76,将其溶于pH7的缓冲液中,并置于电场中,则精氨酸应向电场的_______方向移动。 6.组成蛋白质的20种氨基酸中,含有咪唑环的氨基酸是________,含硫的氨基酸有_________和___________。 7.蛋白质的二级结构最基本的有两种类型,它们是_____________和______________。 8.α-螺旋结构是由同一肽链的_______和________间的___键维持的,螺距为______,每圈螺旋含_______个氨基酸残基,每个氨基酸残基沿轴上升高度为_________。天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于___手螺旋。 9.在蛋白质的α-螺旋结构中,在环状氨基酸________存在处局部螺旋结构中断。 10.球状蛋白质中有_____侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合,而有_______侧链的氨基酸位于分子的内部。 11.氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成______色化合物,而________与茚三酮反应生成黄色化合物。 12.维持蛋白质的一级结构的化学键有_______和_______;维持二级结构靠________键;维持三级结构和四级结构靠_________键,其中包括________、________、________和_________. 13.稳定蛋白质胶体的因素是__________________和______________________。 14.GSH的中文名称是____________,它的活性基团是__________,它的生化功能是____________________。 15.加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度________,这种现象称为________,而加入高浓度的中性盐,当达到一定的盐饱和度时,可使蛋白质的溶解度______并__________,这种现象称为_______,蛋白质的这种性质常用于_____________。 16.用电泳方法分离蛋白质的原理,是在一定的pH条件下,不同蛋白质的________、_________和___________不同,因而在电场中移动的_______和_______不同,从而使蛋白质得到分离。 17.氨基酸处于等电状态时,主要是以________形式存在,此时它的溶解度最小。 18.鉴定蛋白质多肽链氨基末端常用的方法有__________和_______________。 19.测定蛋白质分子量的方法有___

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